Refrigerantes: 13 Motivos para Não Ingerir.
By Joe Leech, Dietitian.
Traduzido pelo Nutricionista Reinaldo José Ferreira CRN3 – 6141
reinaldonutri@gmail.com
www.suplementacaoesaude.blogspot.com.br
Quando consumidos em excesso, o açúcar adicionado pode ter efeitos desastrosos sobre a nossa saúde.
No entanto, algumas fontes de açúcar são piores do que outras. As bebidas açucaradas são as piores, de longe.
Isto se aplica principalmente para refrigerante com açúcar, mas também aos sucos de frutas, café altamente adoçado e outras fontes de açúcar líquido.
Aqui estão 13 razões para evitar os refrigerantes (e outras bebidas açucaradas), que são verdadeiras pragas em nossa sociedade.
1. Bebidas açucaradas não fazem você se sentir saciado, e estão fortemente ligadas ao Ganho de Peso:
A adição de açúcar faz com que você engorde muito, e o açúcar líquido, mais ainda.
Uma das razões para isto, é que as fontes de açúcar fornecem grandes quantidades de frutose (10 gramas de açúcar fornece 5 gramas de frutose), e esta não diminui a grelina, o hormônio da fome, da mesma maneira como faz a glicose, o carboidrato principal encontrado nos alimentos ricos em amido (1).
Os estudos mostraram também que a frutose não estimula os centros de saciedade no cérebro da mesma maneira como a glicose (2).
O cérebro, na verdade, deveria regular a sua ingestão de calorias. Se você comer mais de um alimento (como a batata), você deve automaticamente comer menos de algum outro alimento em seu lugar.
O açúcar líquido não age dessa maneira, quando as pessoas consomem, eles geralmente são adicionados no topo da ingestão total de calorias (3).
Em outras palavras, bebidas açucaradas não fazem você se sentir completo ou saciado, assim você come a mesma quantidade de alimentos como antes, mas com um monte de calorias do açúcar extra ao seu lado (4, 5).
Em um estudo, as pessoas que adicionaram soda na sua dieta atual acabaram consumindo 17% mais calorias do que antes. Essa é uma quantidade enorme, o que poderia facilmente levar à obesidade ao longo de poucos anos (6).
Não surpreendentemente, estudos demonstram que pessoas que bebem bebidas adoçadas com açúcar consistentemente ganham mais peso do que as pessoas que não o fazem (7, 8, 9).
Em um estudo com crianças, cada porção diária de bebidas adoçadas com açúcar estava ligado a um risco 60% maior de obesidade (10).
A verdade é que as bebidas açucaradas é o aspecto que mais engorda na dieta moderna. Se você quer perder peso ou evitar o ganho ao longo do tempo, então você deve considerar seriamente a retirada dessas bebidas de sua rotina alimentar.
Bottom Line: O açúcar líquido não estimula a saciedade, da mesma forma como os alimentos sólidos, fazendo as pessoas comerem mais calorias totais. As bebidas adoçadas com açúcar são geralmente o aspecto que mais engorda na dieta moderna.
2. Grandes quantidades de açúcar são transformadas em gordura no fígado:
O açúcar é composto por duas moléculas, glicose e frutose.
A glicose pode ser metabolizada por todas as células do corpo, ao passo que a frutose só pode ser metabolizado por um órgão, o fígado (11).
Bebidas açucaradas são a maneira mais fácil (e mais comum) para consumir quantidades excessivas de frutose.
Quando se consumir muito, como por exemplo o alto teor calórico da dieta ocidental (principalmente carboidratos), o fígado fica sobrecarregado e transforma a frutose em gordura (12).
Parte dessa gordura é enviada para o sangue como triglicérides, enquanto parte dela permanece no fígado. Com o tempo, isso pode contribuir para doença hepática gordurosa não alcoólica ou esteatose hepática (13, 14).
Bottom Line: sacarose e xarope de milho são cerca de 50% frutose, que só pode ser metabolizada pelo fígado. Quantidades excessivas podem contribuir para a doença hepática gordurosa não alcoólica.
3. O Açúcar aumenta drasticamente o acúmulo de gordura abdominal:
O consumo de açúcar nos torna mais suscetível, a armazenar mais gordura corporal.
A frutose, em particular, parece aumentar dramaticamente a perigosa gordura em torno da barriga e órgãos. Isto é conhecido como gordura visceral, ou gordura da barriga (15).
Em um estudo de 10 semanas, 32 pessoas saudáveis consumiram bebidas adoçadas com frutose ou glicose (16).
Os consumidores de glucose somente tiveram um aumento de gordura subcutânea (não associada a doença metabólica), enquanto os consumidores de frutose tiveram um aumento significativo da gordura visceral, que é muito prejudicial.
Bottom Line: O alto consumo de frutose provoca acúmulo de gordura visceral, a gordura perigosa que leva à doença metabólica.
4. Refrigerantes açucarados podem causar resistência à insulina, uma característica chave da Síndrome Metabólica:
A principal função do hormônio insulina é conduzir a glicose da corrente sanguínea para as células.
Mas quando bebemos refrigerante com açúcar, as células tendem a se tornar resistentes aos efeitos da insulina.
Quando isso acontece, o pâncreas deve fazer ainda mais insulina para remover a glicose da corrente sanguínea, de modo que os níveis de insulina no sangue sobem.
Esta condição é conhecida como a resistência à insulina.
A resistência à insulina é sem dúvida o principal motivo por trás da síndrome metabólica, um trampolim para diabetes tipo 2 e doenças cardíacas (17).
O excesso de açúcar é uma causa conhecida de resistência à insulina e níveis cronicamente elevados de insulina no sangue (18, 19, 20).
Bottom Line: O excesso de açúcar pode levar à resistência à insulina, a principal anomalia da síndrome metabólica.
5. Bebidas açucaradas podem ser a causa dietética principal que ocasiona o diabetes tipo 2.
O diabetes tipo 2 é uma doença muito comum, afetando cerca de 300 milhões de pessoas em todo o mundo.
Caracteriza-se pelo nível elevado de glicose sanguínea no âmbito da resistência à insulina ou a uma deficiência em insulina.
Dado que as bebidas açucaradas podem levar à resistência à insulina, não é surpreendente ver que numerosos estudos ligam o consumo de refrigerante com o diabetes tipo 2.
De fato, tão pouco como uma lata de refrigerante por dia foi consistentemente associado a um maior risco em adquirir o diabetes tipo 2 (21, 22, 23, 24).
Em um estudo recente olhando para o consumo de açúcar e o diabetes em 175 países, a cada 150 calorias (cerca de uma lata de refrigerante) de açúcar por dia estava associado a um aumento de 1,1% no diabetes tipo 2 (25).
Para colocar esse número em perspectiva, se toda a população dos Estados Unidos acrescentasse uma lata de refrigerante na sua dieta diária, quase 3,5 milhões de pessoas poderiam se tornar diabéticas.
Bottom Line: Há um grande corpo de evidências que ligam o consumo de açúcar, particularmente de bebidas açucaradas, ao diabetes tipo 2.
6. Os Refrigerantes não possuem nenhum nutriente essencial, somente açúcar.
Refrigerantes açucarados nos fornecem calorias vaias. Não há dúvida acerca disso.
Eles não contêm quaisquer nutrientes essenciais, sem vitaminas, minerais, não fornecem antioxidantes e nenhuma fibra dietética.
Ele, literalmente, não acrescenta nada à dieta, exceto quantidades excessivas de açúcar e calorias desnecessárias.
Bottom Line: refrigerantes açucarados não contêm nenhum nutriente essencial e, portanto, pode ser classificados como calorias "vazias".
7. É provável que o açúcar possa causar resistência à leptina.
A leptina é um hormônio que é produzido pelas células de gordura (26).
O seu principal papel é a regulação em longo prazo do balanço energético, ditando o número de calorias que comemos e queimamos (27, 28).
Supõe-se que leptina nos proteja da fome e da obesidade, e é muitas vezes referido como o "hormônio da saciedade" ou o "hormônio da fome".
Ser resistente aos efeitos deste hormônio (chamado de resistência à leptina), pode ser a principal causa do ganho de gordura em seres humanos (29, 30).
Vários estudos preliminares têm relacionado o consumo de açúcar, principalmente frutose, a resistência à leptina em ratos.
Quando estes ratos foram alimentados com grandes quantidades de frutose, se tornaram resistentes a leptina. Quando eles reverteram para uma dieta livre de açúcar, a resistência à leptina desapareceu (31, 32).
No entanto, isto está longe de ser definitivo e precisa ser confirmada em estudos com seres humanos que utilizam doses fisiologicamente relevantes de açúcar. Estes estudos com ratos utilizaram doses massivas, como até 60% das calorias sob a forma de frutose.
Bottom Line: Estudos em animais mostram que uma dieta rica em frutose pode conduzir a resistência à leptina, mas com a eliminação da frutose o problema foi resolvido.
8. Os refrigerantes podem ser muito viciantes para a maioria das pessoas.
Quando comemos açúcar, a dopamina é liberada no cérebro, dando-nos uma sensação de prazer (33).
O cérebro humano é programado para procurar atividades que liberam dopamina. Atividades que liberam enormes quantidades são especialmente desejáveis.
Isto se parece na verdade, com drogas viciantes como a cocaína, e a razão pela qual as pessoas podem se tornar dependente delas.
Numerosos estudos sugerem que o açúcar, e alimentos processados no geral, podem ter efeitos similares (34).
Para certas pessoas com uma predisposição para o vício, isso faz com que o comportamento de busca de recompensa típico de dependência de drogas abusivas. Isso também é conhecido como o vício em comida.
Estudos em ratos demonstraram que o açúcar pode ser fisicamente viciante (35, 36, 37).
Enquanto o vício é mais difícil de provar em seres humanos, muitas pessoas consomem bebidas açucaradas (e outros alimentos processados) em um padrão que é típico de substâncias que causam dependência, e são consumidos de forma abusiva.
Bottom Line: Bebidas açucaradas têm efeitos poderosos sobre o sistema de recompensa do cérebro, o que pode causar dependência viciante em indivíduos suscetíveis.
9. Numerosos estudos ligam o consumo de bebidas adoçadas com um maior risco de doença cardíaca.
A ingestão de açúcar foi primeiramente ligada ao risco de doença cardíaca nas décadas de 60 e 70 (38, 39).
Desde então, foi estabelecido que as bebidas adoçadas com açúcar, aumentam alguns dos principais fatores de risco para doença cardiovascular.
Isto inclui a glicose sanguínea, triglicérides no sangue, partículas densas de LDL, e numerosas outras (16, 40).
Estudos mais recentes em humanos descobriram fortes ligações entre a ingestão de açúcar e o risco de doenças cardíacas em homens, mulheres e adolescentes (41, 42, 43, 44, 45, 46).
Um estudo seguindo 40.000 homens por duas décadas descobriu que aqueles que bebiam uma bebida açucarada por dia tinham um risco 20% maior de ter um ataque cardíaco ou morrer de um ataque cardíaco, em comparação com os homens que raramente consumiam bebidas açucaradas (47).
Bottom Line: A relação entre o consumo de açúcar e risco de doença cardíaca foi descoberta há décadas atrás. Desde então, muitos estudos têm encontrado fortes ligações.
10. Consumidores de refrigerantes apresentam alto risco para o Câncer.
O risco para o câncer tende a ir de mãos dadas com outras doenças crônicas como obesidade, diabetes tipo 2 e doença cardíaca.
Por essa razão, não é surpreendente ver que as bebidas açucaradas são frequentemente associadas com um maior risco para o câncer.
Um estudo de mais de 60.000 homens e mulheres descobriu que aqueles que bebiam dois ou mais refrigerantes açucarados por semana eram 87% mais propensos a desenvolver câncer pancreático do que aqueles que não bebem refrigerantes (48).
Outro estudo sobre o câncer de pâncreas encontrou uma forte ligação em mulheres, mas não em homens (49).
Mulheres pós-menopausa com consumo elevado de refrigerante com açúcar também parecem estar em maior risco de câncer no revestimento interno do útero, chamado de câncer endometrial (50).
O consumo de bebidas adoçadas com açúcar também tem sido associado à recorrência e morte por câncer em pacientes com câncer colorretal (51).
Bottom Line: Estudos observacionais demonstram que o consumo de bebidas adoçadas com açúcar está associado a um maior risco para o câncer.
11. O Açúcar e os Ácidos dos refrigerantes são um desastre para a saúde dental.
É um fato bem conhecido que refrigerantes com açúcar são ruins para seus dentes.
O refrigerante contém ácidos como ácido fosfórico e ácido carbônico.
Esses ácidos criam um ambiente altamente ácido na boca, o que faz com que os dentes fiquem vulneráveis à degradação.
Enquanto os ácidos dos refrigerantes por si podem causar danos, a combinação com o açúcar faz o refrigerante particularmente prejudicial (52, 53).
O açúcar fornece energia facilmente digerível para as bactérias ruins na boca. Isto, combinado com os ácidos, causa estragos na saúde bucal ao longo do tempo (54, 55).
Bottom Line: Os ácidos do refrigerante causam um ambiente ácido na boca, enquanto o açúcar alimenta as bactérias nocivas que ali residem. Isso pode ter efeitos adversos graves para a saúde dental.
12. Os consumidores de refrigerantes possuem um risco drasticamente maior para a gota.
A gota é uma condição médica caracterizada por inflamação e dor nas articulações, em particular nos grandes dedos do pé.
A Gota tipicamente ocorre quando níveis elevados de ácido úrico no sangue tornam-se cristalizados (56).
A frutose é o principal hidrato de carbono conhecido para aumentar os níveis de ácido úrico (57).
Consequentemente, muitos dos grandes estudos observacionais descobriram fortes ligações entre as bebidas adoçadas com açúcar e gota.
Estudos de longo prazo têm demonstrado que refrigerante com açúcar está ligada a um maior risco (75%) de gota em mulheres, e quase um duplo risco em homens (58, 59, 60).
Bottom Line: Homens e mulheres que se tomam bebidas açucaradas parecem ter um grande risco para desenvolver gota.
13. O consumo de Açúcar está ligado a um forte risco para a demência.
Demência é um termo coletivo usado para descrever as condições neurodegenerativas que podem ocorrer à medida que envelhecemos.
A forma mais comum é a doença de Alzheimer.
A investigação descobriu que qualquer aumento da glicose no sangue está fortemente associado a um maior risco de demência (61, 62).
Em outras palavras, quanto maior o nível de glicose no sangue, maior o risco de demência.
As bebidas adoçadas com açúcar levam a picos rápidos de glicose no sangue, induzindo a resistência à insulina, e faz muito sentido que eles possam aumentar o risco de demência.
Estudos com roedores apoiam esses achados, mostrando que grandes doses de bebidas açucaradas podem prejudicar a memória e a capacidade de tomada de decisão (63).
Então, não só bebidas açucaradas causam estragos na saúde metabólica, mas também parecem ser gravemente prejudiciais para o seu cérebro.
Se você quer perder peso, evitar as doenças crônicas e viver mais tempo com um cérebro mais afiado, então considere muito evitar bebidas açucaradas para não prejudicar sua saúde.
Complemento:
Como os Refrigerantes agem em Nosso Corpo?
"Soda é um alimento de saúde!", Disse alguém, (bem, há uns 20 anos atrás, de qualquer forma). Por isso, dificilmente a pessoa fica surpresa ao saber que tomar refrigerante pode ter um efeito negativo sobre o seu corpo.
De qualquer forma, enquanto uma grande parte sabe que o refrigerante não é benéfico e, além disso, não sabem exatamente o que acontece com nossos corpos, após a ingestão do mesmo.
Nos primeiros 10 minutos:
Dez colheres de chá de açúcar (100 por cento do seu dia prescrito por dia de internação); inunda o seu corpo.
Em 20 minutos:
O seu pico de glicose sobe muito e ocorre uma explosão na liberação de insulina. O fígado reage através da transformação de toda essa glicose em gordura.
Em 40 minutos:
Após a ingestão da cafeína do refrigerante, sua tensão circulatória aumenta, e seu fígado "joga mais açúcar em seu sistema circulatório." Os receptores de adenosina no seu cérebro ficam obstruídos, mantendo você se sentindo muito lento.
Em 60 minutos:
O ácido fosfórico corrosivo se liga ao cálcio, magnésio e zinco no seu sistema digestivo inferior para dar-lhe uma ajuda adicional na digestão. Esta é agravada pelas altas doses de açúcar e adoçantes falsos que, adicionalmente, fazem você urinar fora todo o cálcio de sua refeição.
Depois de 60 minutos:
O impacto diurético da cafeína faz você urinar mais. Dessa forma você elimina o cálcio, magnésio, zinco; sendo isso um prejuízo para sua massa óssea e ainda ocorre a perda de sódio, eletrólitos e água.
Você já eliminou a maior parte da água que estava no refrigerante, juntamente com os minerais que o ácido fosfórico corrosivo ajudou a eliminar, causando desidratação e impedindo a fabricação de ossos e dentes sólidos e fortes.
Quase 25 por cento dos americanos tomam refrigerantes o tempo todo, como indicado pela informação recolhida pelos Centros de Controle e Prevenção de Doenças, e vários especialistas dizem que é um problema.
É na maior parte por causa da grande quantidade de açúcar: Um frasco de refrigerante pode conter 3 colheres de sopa de açúcar, e uma lata de 12 onças (350 ml) da bebida tem mais de 4 colheres de sopa.
Seja como for, tomar refrigerante não afeta simplesmente sua cintura. Um relatório recente que foi distribuído no diário Diabetologia; constatou que os membros do estudo que bebiam um refrigerante de 12 onças (350 ml) por dia, apresentava um maior risco para o diabetes tipo 2.
Nota do Nutricionista:
Talvez o consumo de refrigerantes possa não assustar muito a maioria das pessoas, mas depois dessas informações provavelmente esta bebida que induz ao vício possa ser evitada de uma forma mais clara e com muita consciência.
Referências:
1) Dietary Fructose Reduces Circulating Insulin and Leptin, Attenuates Postprandial Suppression of Ghrelin, and Increases Triglycerides in Women - See more at: http://press.endocrine.org/doi/abs/10.1210/jc.2003-031855#sthash.s74Miog5.dpuf.
2) Effects of fructose vs glucose on regional cerebral blood flow in brain regions involved with appetite and reward pathways.
JAMA. 2013 Jan 2;309(1):63-70. doi: 10.1001/jama.2012.116975.
3) Effects of Soft Drink Consumption on Nutrition and Health: A Systematic Review and Meta-Analysis.
Am J Public Health. 2007 April; 97(4): 667–675. doi: 10.2105/AJPH.2005.083782
4) Effects of Soft Drink Consumption on Nutrition and Health: A Systematic Review and Meta-Analysis.
Am J Public Health. 2007 April; 97(4): 667–675.
doi: 10.2105/AJPH.2005.083782
5) Effects of carbohydrates on satiety: differences between liquid and solid food.
Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2011 Jul;14(4):385-90. doi: 10.1097/MCO.0b013e328346df36.
6) Liquid versus solid carbohydrate: effects on food intake and body weight.
Int J Obes Relat Metab Disord. 2000 Jun;24(6):794-800.
7) Intake of sugar-sweetened beverages and weight gain: a systematic review1,2,3.
2006 American Society for Clinical Nutrition.
8) Consumption of high-fructose corn syrup in beverages may play a role in the epidemic of obesity1,2.
2004 American Society for Clinical Nutrition.
9) Preventing childhood obesity by reducing consumption of carbonated drinks: cluster randomised controlled trial.
BMJ 2004; 328 doi: http://dx.doi.org/10.1136/bmj.38077.458438.EE (Published 20 May 2004)
10) Relation between consumption of sugar-sweetened drinks and childhood obesity: a prospective, observational analysis.
Lancet. 2001 Feb 17;357(9255):505-8.
11) How bad is fructose?1,2.
2007 American Society for Clinical Nutrition.
12) Effect of Fructose Overfeeding and Fish Oil Administration on Hepatic De Novo Lipogenesis and Insulin Sensitivity in Healthy Men.
doi:10.2337/diabetes.54.7.1907Diabetes July 2005 vol. 54no. 7 1907-1913.
13) Fructose consumption as a risk factor for non-alcoholic fatty liver disease.
http://dx.doi.org/10.1016/j.jhep.2008.02.011
14) Fructose-Induced Fatty Liver Disease:
Hepatic Effects of Blood Pressure and Plasma Triglyceride Reduction. Hypertension.2005; 45: 1012-1018.
15) Greater Fructose Consumption Is Associated with Cardiometabolic Risk Markers and Visceral Adiposity in Adolescents 1,2,3. J Nutr. 2013 January 1; 143(1): 123.
16) Consuming fructose-sweetened, not glucose-sweetened, beverages increases visceral adiposity and lipids and decreases insulin sensitivity in overweight/obese humans. J Clin Invest. 2009 May 1; 119(5): 1322–1334.
17) Fructose, insulin resistance, and metabolic dyslipidemia. DOI: 10.1186/1743-7075-2-5.
18) Fructose, weight gain, and the insulin resistance syndrome 1,2,3. 2002 American Society for Clinical Nutrition.
19) Fructose-induced in vivo insulin resistance and elevated plasma triglyceride levels in rats. 1989 The American Society for Clinical Nutrition, Inc.
20) Fructose induced lipogenesis: from sugar to fat to insulin resistance. http://dx.doi.org/10.1016/j.tem.2010.10.003.
21) Sugar-sweetened beverages and risk of metabolic syndrome and type 2 diabetes: a meta-analysis. Diabetes Care. 2010 Nov;33(11):2477-83. doi: 10.2337/dc10-1079. Epub 2010 Aug 6.
22) Sugar-sweetened beverages, weight gain, and incidence of type 2 diabetes in young and middle-aged women.
JAMA. 2004 Aug 25;292(8):927-34.
23) Sugar-sweetened and artificially sweetened beverage consumption and risk of type 2 diabetes in men.
Am J Clin Nutr. 2011 Jun;93(6):1321-7. doi: 10.3945/ajcn.110.007922. Epub 2011 Mar 23.
24) Consumption of sweet beverages and type 2 diabetes incidence in European adults: results from EPIC-InterAct.
Diabetologia. 2013 Jul;56(7):1520-30. doi: 10.1007/s00125-013-2899-8. Epub 2013 Apr 26.
25) The Relationship of Sugar to Population-Level Diabetes Prevalence: An Econometric Analysis of Repeated Cross-Sectional Data.DOI: 10.1371/journal.pone.0057873.
26) Leptin: a review of its peripheral actions and interactions.
Int J Obes Relat Metab Disord. 2002 Nov;26(11):1407-33.
27) 20 YEARS OF LEPTIN: Connecting leptin signaling to biological function.
http://joe.endocrinology-journals.org/content/223/1/T25.long.
28) Leptin and the regulation of body weight in mammals.
Nature 395, 763-770 (22 October 1998) | doi:10.1038/27376.
29) Physiology of leptin: energy homeostasis, neuroendocrine function and metabolism.
DOI: http://dx.doi.org/10.1016/j.metabol.2014.08.004.
30) Molecular mechanisms of central leptin resistance in obesity.
Arch Pharm Res. 2013 Feb;36(2):201-7. doi: 10.1007/s12272-013-0020-y. Epub 2013 Jan 29.
31) Prevention and reversal of diet-induced leptin resistance with a sugar-free diet despite high fat content.
Br J Nutr. 2011 Aug;106(3):390-7. doi: 10.1017/S000711451100033X. Epub 2011 Mar 22.
32) Dietary components in the development of leptin resistance.
Adv Nutr. 2013 Mar 1;4(2):164-75. doi: 10.3945/an.112.003152.
33) Daily bingeing on sugar repeatedly releases dopamine in the accumbens shell.
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0306452205004288.
34) Neurobiology of food addiction.
Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2010 Jul;13(4):359-65. doi: 10.1097/MCO.0b013e32833ad4d4.
35) Evidence for sugar addiction: Behavioral and neurochemical effects of intermittent, excessive sugar intake.
Neurosci Biobehav Rev. 2008; 32(1): 20–39.
36) Sweet preference, sugar addiction and the familial history of alcohol dependence: shared neural pathways and genes.
J Psychoactive Drugs. 2010 Jun;42(2):147-51.
37) Animal models of sugar and fat bingeing: relationship to food addiction and increased body weight.
Methods Mol Biol. 2012;829:351-65. doi: 10.1007/978-1-61779-458-2_23.
38) Sugar and ischaemic heart disease.
Practitioner. 1967 May;198(187):680-3.
39) Dietary factors in arteriosclerosis: sucrose.
Lipids. 1978 May;13(5):370-2.
40) Consumption of Added Sugars and Indicators of Cardiovascular Disease Risk Among US Adolescents.
http://circ.ahajournals.org/content/123/3/249.short.
41) A prospective study of dietary glycemic load, carbohydrate intake, and risk of coronary heart disease in US women1,2,3.
http://ajcn.nutrition.org/content/71/6/1455.abstract.
42) Sweetened beverage consumption, incident coronary heart disease, and biomarkers of risk in men.
Circulation. 2012 Apr 10;125(14):1735-41, S1. doi: 10.1161/CIRCULATIONAHA.111.067017. Epub 2012 Mar 12.
43) Sweetened beverage consumption and risk of coronary heart disease in women.
Am J Clin Nutr. 2009 Apr;89(4):1037-42. doi: 10.3945/ajcn.2008.27140. Epub 2009 Feb 11.
44) SUGAR-SWEETENED BEVERAGE, SUGAR INTAKE OF INDIVIDUALS AND THEIR BLOOD PRESSURE: INTERMAP STUDY.
Hypertension. 2011 Apr; 57(4): 695–701.
45) Reducing Consumption of Sugar-Sweetened Beverages Is Associated with Reduced Blood Pressure: A Prospective Study among U.S. Adults.
Circulation. 2010 Jun 8; 121(22): 2398–2406.
46) Association of sweetened beverage intake with incident hypertension.
J Gen Intern Med. 2012 Sep;27(9):1127-34. doi: 10.1007/s11606-012-2069-6. Epub 2012 Apr 27.
47) Sweetened beverage consumption, incident coronary heart disease, and biomarkers of risk in men.
Circulation. 2012 Apr 10;125(14):1735-41, S1. doi: 10.1161/CIRCULATIONAHA.111.067017. Epub 2012 Mar 12.
48) Soft Drink and Juice Consumption and Risk of Pancreatic Cancer: The Singapore Chinese Health Study.
Cancer Epidemiol Biomarkers Prev. 2010 Feb; 19(2): 447–455.
49) Sugar-sweetened soft drink consumption and risk of pancreatic cancer in two prospective cohorts.
Cancer Epidemiol Biomarkers Prev. 2005 Sep;14(9):2098-105.
50) Sugar-Sweetened Beverage Intake and the Risk of Type I and Type II Endometrial Cancer among Postmenopausal Women.
http://cebp.aacrjournals.org/content/22/12/2384.
51) Sugar-Sweetened Beverage Intake and Cancer Recurrence and Survival in CALGB 89803 (Alliance).
http://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0099816.
52) Comparison of the Cariogenicity of Cola, Honey, Cow Milk, Human Milk, and Sucrose.
http://pediatrics.aappublications.org/content/116/4/921.
53) Cariogenicity of soft drinks, milk and fruit juice in low-income african-american children: a longitudinal study.
J Am Dent Assoc. 2008 Jul;139(7):959-67; quiz 995.
54) Sugars and dental caries1,2,3,4.
http://ajcn.nutrition.org/content/78/4/881S.full.
55) Dental erosion and severe tooth decay related to soft drinks: a case report and literature review*
doi: 10.1631/jzus.B0820245.
56) Gout An Evidence-Based Review.
JCR: Journal of Clinical Rheumatology:
October 2008 - Volume 14 - Issue 5S - pp S55-S62.
57) Soft drinks, fructose consumption, and the risk of gout in men: prospective cohort study.
BMJ 2008; 336 doi: http://dx.doi.org/10.1136/bmj.39449.819271.BE.
58) Fructose-rich beverages and risk of gout in women.
JAMA. 2010 Nov 24;304(20):2270-8. doi: 10.1001/jama.2010.1638. Epub 2010 Nov 10.
59) Soft drinks, fructose consumption, and the risk of gout in men: prospective cohort study.
BMJ 2008; 336 doi: http://dx.doi.org/10.1136/bmj.39449.819271.BE.
60) Soft drinks, fructose consumption, and the risk of gout in men: prospective cohort study.
BMJ. 2008 Feb 9;336(7639):309-12. doi: 10.1136/bmj.39449.819271.BE. Epub 2008 Jan 31.
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segunda-feira, 29 de fevereiro de 2016
quarta-feira, 17 de fevereiro de 2016
Óleos Vegetais causam Câncer, Doença Cardíaca, Diabetes e muito mais: Procure Alternativas Saudáveis.
Óleos Vegetais causam Câncer, Doença Cardíaca, Diabetes e muito mais: Procure Alternativas Saudáveis.
Artigo editado por Sarah Landers
Traduzido pelo Nutricionista Reinaldo José Ferreira CRN3 – 6141
reinaldonutri@gmail.com
www.suplementacaoesaude.blogspot.com.br
Os óleos vegetais são indicados como uma alternativa saudável ao uso de gordura normal para cozinhar. No entanto, verifica-se que os óleos vegetais não são saudáveis como muitos especialistas costumam dizer. Normalmente o que é dito a todos nós, até mesmo pelo governo e associações médicas, é a recomendação para usar óleos de sementes e vegetais, como soja, milho, cártamo e canola.
Estamos informados de que os óleos vegetais são seguros para uso como uma alternativa saudável para o coração e não cozinharmos com gorduras saturadas tradicionais. O argumento tem sido que as gorduras tradicionais; como manteiga, banha e óleo de coco, aumentam o colesterol e causam a obstrução das artérias, ocasionando doenças cardíacas. Os chamados "especialistas" nos aconselham a evitar as gorduras saturadas em favor de ácidos graxos poli-insaturados; em particular, as gorduras ômega-6.
Acontece que os Óleos Vegetais não são Realmente tão Saudáveis:
Estes óleos vegetais que conhecemos muito, são encontrados na maioria dos supermercados e são altamente processados, insípidos, refinados; mais comumente o óleo de girassol, soja, canola, cártamo e milho.
Estes óleos são altamente instáveis e inflamatórios, mas foi dado um grande impulso ao longo das duas últimas décadas por grupos consultivos que nós fornece toda a confiança para seu uso diário, incluindo a American Heart Association, o National Cholesterol Education Program e os Institutos Nacionais de Saúde (EUA) .
Muitos cientistas e médicos respeitados insistem que reduzir as gorduras saturadas e fazer a troca pelas gorduras poli-insaturadas. Mas acontece que eles estavam completamente errados.
Uma revisão da Universidade de Tufts descobriu que não havia qualquer benefício em reduzir gorduras saturadas e aumentar gorduras poli-insaturadas, com exceção de gorduras ômega-3. A própria ideia de que os óleos vegetais são melhores do que as gorduras saturadas, vem da crença de reduzir o colesterol; reduzindo, presumivelmente, o risco global de doença cardíaca.
No entanto, trocar essas gorduras saturadas pelas gorduras poli-insaturadas, que possuem propriedades inflamatórias. Olhando para trás ao longo da história humana mostra que temos sempre consumido muito mais gorduras ômega-3 (e muito menos gorduras ômega-6) do que fazemos atualmente, porque os alimentos silvestres (selvagens), são muito ricos em ômega-3.
A principal fonte de ômega-3 na dieta de hoje vem de peixes, caça selvagem e plantas selvagens também são ricas em ômega-3, e este desempenha um papel muito importante em nossas dietas. A carne de caça e carne de animais alimentados com capim contém cerca de sete vezes mais gorduras ômega-3 em comparação a animais criados industrialmente, que têm praticamente nenhum ômega-3.
A introdução de óleos refinados em nossa dieta e afastar-se do consumo de animais selvagens alimentados com capim aumentaram muito a nossa ingestão de gorduras ômega-6, enquanto as gorduras ômega-3 diminuíram drasticamente em nossas dietas. As gorduras ômega-6 contidas em óleos vegetais é um combustível para as vias inflamatórias de nosso corpo e também reduzem a disponibilidade das gorduras anti-inflamatórias ômega-3 em nossos tecidos, o que resulta em mais inflamação.
Em outras palavras, as gorduras ômega-6 destroem os benefícios de comer gorduras ômega-3. Consumir muito óleo vegetal aumenta a probabilidade de doenças inflamatórias e até mesmo o risco de doenças mentais, suicídio e homicídio. Na verdade, os estudos descobriram que há uma conexão entre as condições de saúde mental e inflamação no cérebro.
Dr. Joseph Hibbeln do National Institute of Health, pesquisou o impacto das gorduras ômega-6 e ômega-3 em nossa saúde. Ele explica que o excesso de consumo de ômega-6 e o baixo consumo de ômega-3 aumenta significativamente nosso risco para:
Doença cardíaca
Diabetes tipo 2
Obesidade
Síndrome metabólica ou pré-diabetes
Síndrome do intestino irritável
Síndrome do intestino inflamado
Degeneração macular (lesões oculares e cegueira)
Artrite reumatoide
Asma
Câncer
Distúrbios psiquiátricos
Doença auto imune
Qual o tipo de Gordura que devemos Comer ?
Não é de admirar que todo mundo se torne tão confuso sobre o que deve e não deve estar colocando em seu corpo. Mesmo os peritos não podem concordar e mudar sua perspectiva em poucos anos. O último parecer é que comer gorduras mais tradicionais, como o óleo extra virgem orgânico de coco, azeite extra virgem, abacate, carnes de animais alimentados com capim, nozes e peixes; o que irá aumentar a quantidade de ômega-3 em nossa dieta.
Nota do Nutricionista:
Sem dúvida uma mudança extremamente benéfica e importante para todos.
Além da mudança alimentar também podemos usar suplementos ou cápsulas de ômega-3, isso irá ajudar a melhorar a relação de mais ômega-3 e menos ômega-6 em nossas dietas.
Fontes:
http://ecowatch.com/
http://science.naturalnews.com/
Artigo editado por Sarah Landers
Traduzido pelo Nutricionista Reinaldo José Ferreira CRN3 – 6141
reinaldonutri@gmail.com
www.suplementacaoesaude.blogspot.com.br
Os óleos vegetais são indicados como uma alternativa saudável ao uso de gordura normal para cozinhar. No entanto, verifica-se que os óleos vegetais não são saudáveis como muitos especialistas costumam dizer. Normalmente o que é dito a todos nós, até mesmo pelo governo e associações médicas, é a recomendação para usar óleos de sementes e vegetais, como soja, milho, cártamo e canola.
Estamos informados de que os óleos vegetais são seguros para uso como uma alternativa saudável para o coração e não cozinharmos com gorduras saturadas tradicionais. O argumento tem sido que as gorduras tradicionais; como manteiga, banha e óleo de coco, aumentam o colesterol e causam a obstrução das artérias, ocasionando doenças cardíacas. Os chamados "especialistas" nos aconselham a evitar as gorduras saturadas em favor de ácidos graxos poli-insaturados; em particular, as gorduras ômega-6.
Acontece que os Óleos Vegetais não são Realmente tão Saudáveis:
Estes óleos vegetais que conhecemos muito, são encontrados na maioria dos supermercados e são altamente processados, insípidos, refinados; mais comumente o óleo de girassol, soja, canola, cártamo e milho.
Estes óleos são altamente instáveis e inflamatórios, mas foi dado um grande impulso ao longo das duas últimas décadas por grupos consultivos que nós fornece toda a confiança para seu uso diário, incluindo a American Heart Association, o National Cholesterol Education Program e os Institutos Nacionais de Saúde (EUA) .
Muitos cientistas e médicos respeitados insistem que reduzir as gorduras saturadas e fazer a troca pelas gorduras poli-insaturadas. Mas acontece que eles estavam completamente errados.
Uma revisão da Universidade de Tufts descobriu que não havia qualquer benefício em reduzir gorduras saturadas e aumentar gorduras poli-insaturadas, com exceção de gorduras ômega-3. A própria ideia de que os óleos vegetais são melhores do que as gorduras saturadas, vem da crença de reduzir o colesterol; reduzindo, presumivelmente, o risco global de doença cardíaca.
No entanto, trocar essas gorduras saturadas pelas gorduras poli-insaturadas, que possuem propriedades inflamatórias. Olhando para trás ao longo da história humana mostra que temos sempre consumido muito mais gorduras ômega-3 (e muito menos gorduras ômega-6) do que fazemos atualmente, porque os alimentos silvestres (selvagens), são muito ricos em ômega-3.
A principal fonte de ômega-3 na dieta de hoje vem de peixes, caça selvagem e plantas selvagens também são ricas em ômega-3, e este desempenha um papel muito importante em nossas dietas. A carne de caça e carne de animais alimentados com capim contém cerca de sete vezes mais gorduras ômega-3 em comparação a animais criados industrialmente, que têm praticamente nenhum ômega-3.
A introdução de óleos refinados em nossa dieta e afastar-se do consumo de animais selvagens alimentados com capim aumentaram muito a nossa ingestão de gorduras ômega-6, enquanto as gorduras ômega-3 diminuíram drasticamente em nossas dietas. As gorduras ômega-6 contidas em óleos vegetais é um combustível para as vias inflamatórias de nosso corpo e também reduzem a disponibilidade das gorduras anti-inflamatórias ômega-3 em nossos tecidos, o que resulta em mais inflamação.
Em outras palavras, as gorduras ômega-6 destroem os benefícios de comer gorduras ômega-3. Consumir muito óleo vegetal aumenta a probabilidade de doenças inflamatórias e até mesmo o risco de doenças mentais, suicídio e homicídio. Na verdade, os estudos descobriram que há uma conexão entre as condições de saúde mental e inflamação no cérebro.
Dr. Joseph Hibbeln do National Institute of Health, pesquisou o impacto das gorduras ômega-6 e ômega-3 em nossa saúde. Ele explica que o excesso de consumo de ômega-6 e o baixo consumo de ômega-3 aumenta significativamente nosso risco para:
Doença cardíaca
Diabetes tipo 2
Obesidade
Síndrome metabólica ou pré-diabetes
Síndrome do intestino irritável
Síndrome do intestino inflamado
Degeneração macular (lesões oculares e cegueira)
Artrite reumatoide
Asma
Câncer
Distúrbios psiquiátricos
Doença auto imune
Qual o tipo de Gordura que devemos Comer ?
Não é de admirar que todo mundo se torne tão confuso sobre o que deve e não deve estar colocando em seu corpo. Mesmo os peritos não podem concordar e mudar sua perspectiva em poucos anos. O último parecer é que comer gorduras mais tradicionais, como o óleo extra virgem orgânico de coco, azeite extra virgem, abacate, carnes de animais alimentados com capim, nozes e peixes; o que irá aumentar a quantidade de ômega-3 em nossa dieta.
Nota do Nutricionista:
Sem dúvida uma mudança extremamente benéfica e importante para todos.
Além da mudança alimentar também podemos usar suplementos ou cápsulas de ômega-3, isso irá ajudar a melhorar a relação de mais ômega-3 e menos ômega-6 em nossas dietas.
Fontes:
http://ecowatch.com/
http://science.naturalnews.com/
sábado, 6 de fevereiro de 2016
Seis Drogas Perigosas que Devemos Pensar Muito antes de Usar.
Seis Drogas Perigosas que Devemos Pensar Muito antes de Usar.
Artigo editado por Ethan A. Huff, staff writer.
Traduzido pelo Nutricionista Reinaldo José Ferreira CRN3 – 6141
reinaldonutri@gmail.com
www.suplementacaoesaude.blogspot.com.br
Simplesmente porque o seu médico considera necessário, não significa necessariamente que esta ou aquela droga, seja segura para você tomar. Muitos medicamentos populares, ao que parece, vem com o potencial para efeitos secundários graves, incluindo quase tudo, desde náuseas de curto prazo e dores de cabeça até miopatia inflamatória crônica e doença cardíaca ou mesmo efeitos ainda piores.
Mas esta informação importante é muitas vezes encoberta da vista do público, que perpetua intencionalmente o mito de que os benefícios dos medicamentos aprovados pela FDA superam quaisquer riscos. Então, para dar-lhe uma compreensão mais sólida sobre o assunto, aqui estão seis classes de medicamentos que você definitivamente deveria pensar duas vezes antes de tomar devido a seus perigos inerentes:
1) Inibidores da Bomba de Prótons (PPIs).
Milhões de americanos tomam PPIs para aliviar os sintomas da doença de refluxo gastroesofágico (GERD), uma condição caracterizada por alimentos e ácido no estômago voltando para o esófago e causando danos. Mas os PPIs como Nexium (esomeprazol) e Prevacid (lansoprazol) demonstraram bloquear a absorção de nutrientes e de inibir a produção de ácido gástrico necessário, o que pode causar uma série de outros problemas de saúde. (Http://well.blogs.nytimes.com)
A Food and Drug Administration (FDA) emitiu, pelo menos, uma dúzia de advertências sobre os perigos dos PPIs, que incluem um aumento do risco de diarreia bacteriana, a deficiência de magnésio, e fraturas ósseas (http://www.fda.gov). O consumo em longo prazo dos PPIs também foi associado a um maior risco de pneumonia e ao aumento de peso corporal.
(http://www.naturalnews.com/036336_PPIs_acid_reflux_side_effects.html)
2) Estatinas.
A classe de droga top de vendas durante vários anos, as estatinas são saudadas pelo sistema médico como um tipo de cura milagrosa para o colesterol elevado e doenças cardíacas. Mas as estatinas como o Lipitor (atorvastatina cálcica) e Crestor (rosuvastatina de cálcio) mostraram aumentar significativamente o risco de diabetes, doença hepática, dano cerebral, atrofia muscular, e até mesmo a morte prematura dos usuários. (Http://www.drfranklipman.com)
A Estatina faz Você se sentir Velho e Cansado Antes do Tempo:
Dor muscular, incapacidade de concentração, problemas de memória, nevoeiro geral no cérebro, são efeitos colaterais comuns, que muitos médicos vão afirmar que são consequências "normais" do uso da estatina. Fácil para eles para dizer! Se os problemas musculares e cognitivos não bastassem, as estatinas também aumentar o risco de diabetes, de modo que qualquer um desses três problemas crônicos que comumente se atribuem ao envelhecimento; as dores, o declínio mental e a diabetes podem realmente ser as estatinas fazendo um número maior em você! Que outros efeitos colaterais "normais" você pode tolerar?
E quanto a estes:
Redução da energia.
Perda do interesse nas atividades.
Aumento do cansaço após o exercício.
Disfunção erétil.
Perda de memória, semelhante ao Mal de Alzheimer.
Disfunção hepática.
Problemas digestivos: náusea, gases, diarreia, constipação.
Erupção cutânea ou rubor.
Fome.
Aumento do risco de Cataratas.
Os efeitos colaterais das estatinas são tão graves, de fato, que o FDA recentemente expandiu seus avisos oficiais sobre o uso (http://www.fda.gov/ForConsumers/ConsumerUpdates/ucm293330.htm). Além disso, mais de uma dúzia de estudos mostram que tomar estatinas para prevenção primária faz pouco, se alguma coisa, para prevenir ataques cardíacos ou acidente vascular cerebral, o que significa que é uma classe de drogas ou um medicamente inútil para os milhões de pessoas que recebem a prescrição para usá-los. (Http://www.minnpost.com)
3) Antibióticos.
A principal causa de resistência aos antibióticos "supermicróbios," é que os antibióticos são outra classe de drogas que podem causar problemas de saúde em longo prazo sem fornecer muito, se algum, benefício. Insanamente muito prescrito para condições que muitas vezes nem sequer respondem a eles, os antibióticos e seu abuso em longo prazo, o sistema médico tem feito muitas infecções mais virulentas e intratáveis.
De acordo com Shane Ellison, M.S., do The People's Chemist, os três antibióticos mais perigosos atualmente prescritos são o Levaquin (levofloxacina), Vancocin (cloridrato de vancomicina) e Bactrim (trimetoprim e sulfametoxazol). Ellison também lista quinolonas, a classe mais comumente prescrita de antibióticos, como perigosa, bem como, observando que antibióticos como Cipro (ciprofloxacina), Avelox (moxifloxacina HCL), e Floxin (ofloxacina) pode causar incapacidade grave e permanente. (Http://thepeopleschemist.com)
4) Antipsicóticos.
Uma das classes de medicamentos mais mortais, os antipsicóticos são comumente prescritos para condições como esquizofrenia, transtorno bipolar e depressão grave, bem como para muitas condições "off-label", tais como transtorno de humor leve e ansiedade diária. Mas as drogas antipsicóticas populares como Seroquel (fumarato de quetiapina), Abilify (aripiprazol), Risperdal (risperidona), e Zyprexa (olanzapina) têm mostrado aumentar os níveis de açúcar no sangue, elevar os níveis de colesterol e de lípidos, e promover o ganho de peso. (Http://www.nytimes.com)
Mas ainda mais preocupante, são os danos neurológicos e cerebrais em longo prazo que podem resultar do uso dos antipsicóticos, para não mencionar o risco muito elevado de síndrome metabólica, que pode incluir as principais condições de saúde como doenças cardiovasculares e diabetes (http: //www.sciencedaily .com / releases / 2012/11 / 121127190016.htm). Os Antipsicóticos são tão perigosos que um estudo publicado no British Medical Journal (BMJ) declarou-os a ser mais mortal do que o terrorismo.
5) Analgésicos Opióides.
Drogas farmacêuticas têm sido oficialmente declaradas uma das principais causas de morte nos Estados Unidos atualmente, e liderando o caminho são analgésicos opióides como o Vicodin (bitartarato de hidrocodona e paracetamol), OxyContin (oxicodona HCl), Percocet (oxicodona e acetaminofeno), codeína e morfina .
De acordo com um estudo fora da Universidade Brandeis, em Massachusetts, analgésicos são agora responsáveis por causar overdoses mais fatais do que a heroína e a cocaína combinadas. Os Centros dos EUA para Controle e Prevenção de Doenças (CDC) tem realmente declarado uma epidemia em resposta a este elevado número de mortes pelo uso de analgésicos opióides. (Http://www.naturalnews.com)
6) Inibidores Seletivos da Recaptação de Serotonina (SSRIs).
Antidepressivos como Prozac (fluoxetina), Zoloft (sertralina), Paxil (paroxetina), e Lexapro (escitalopram) que são usados de longa data, mas os seus perigos normalmente recebem muito menos atenção do que merecem. Os efeitos colaterais como tendências suicidas, disfunção sexual, sangramento gastrointestinal e doenças cardíacas são apenas a ponta do iceberg quando se trata dos muitos efeitos colaterais de SSRIs.
Em alguns casos, os SSRIs podem realmente fazer os sintomas de depressão se tornar ainda piores, levando alguns indivíduos a se tornarem violentos.
(http://www.naturalnews.com/038458_SSRI_drugs_school_shootings_psychiatric.html)
Nota do Nutricionista:
Atualmente em nosso universo online a informação, ou melhor, a qualidade da informação é muito importante.
O mais preocupante é que a sociedade (sistema de saúde), na maioria das vezes nos torna escravo dessas drogas.
Triste realidade...
Artigo editado por Ethan A. Huff, staff writer.
Traduzido pelo Nutricionista Reinaldo José Ferreira CRN3 – 6141
reinaldonutri@gmail.com
www.suplementacaoesaude.blogspot.com.br
Simplesmente porque o seu médico considera necessário, não significa necessariamente que esta ou aquela droga, seja segura para você tomar. Muitos medicamentos populares, ao que parece, vem com o potencial para efeitos secundários graves, incluindo quase tudo, desde náuseas de curto prazo e dores de cabeça até miopatia inflamatória crônica e doença cardíaca ou mesmo efeitos ainda piores.
Mas esta informação importante é muitas vezes encoberta da vista do público, que perpetua intencionalmente o mito de que os benefícios dos medicamentos aprovados pela FDA superam quaisquer riscos. Então, para dar-lhe uma compreensão mais sólida sobre o assunto, aqui estão seis classes de medicamentos que você definitivamente deveria pensar duas vezes antes de tomar devido a seus perigos inerentes:
1) Inibidores da Bomba de Prótons (PPIs).
Milhões de americanos tomam PPIs para aliviar os sintomas da doença de refluxo gastroesofágico (GERD), uma condição caracterizada por alimentos e ácido no estômago voltando para o esófago e causando danos. Mas os PPIs como Nexium (esomeprazol) e Prevacid (lansoprazol) demonstraram bloquear a absorção de nutrientes e de inibir a produção de ácido gástrico necessário, o que pode causar uma série de outros problemas de saúde. (Http://well.blogs.nytimes.com)
A Food and Drug Administration (FDA) emitiu, pelo menos, uma dúzia de advertências sobre os perigos dos PPIs, que incluem um aumento do risco de diarreia bacteriana, a deficiência de magnésio, e fraturas ósseas (http://www.fda.gov). O consumo em longo prazo dos PPIs também foi associado a um maior risco de pneumonia e ao aumento de peso corporal.
(http://www.naturalnews.com/036336_PPIs_acid_reflux_side_effects.html)
2) Estatinas.
A classe de droga top de vendas durante vários anos, as estatinas são saudadas pelo sistema médico como um tipo de cura milagrosa para o colesterol elevado e doenças cardíacas. Mas as estatinas como o Lipitor (atorvastatina cálcica) e Crestor (rosuvastatina de cálcio) mostraram aumentar significativamente o risco de diabetes, doença hepática, dano cerebral, atrofia muscular, e até mesmo a morte prematura dos usuários. (Http://www.drfranklipman.com)
A Estatina faz Você se sentir Velho e Cansado Antes do Tempo:
Dor muscular, incapacidade de concentração, problemas de memória, nevoeiro geral no cérebro, são efeitos colaterais comuns, que muitos médicos vão afirmar que são consequências "normais" do uso da estatina. Fácil para eles para dizer! Se os problemas musculares e cognitivos não bastassem, as estatinas também aumentar o risco de diabetes, de modo que qualquer um desses três problemas crônicos que comumente se atribuem ao envelhecimento; as dores, o declínio mental e a diabetes podem realmente ser as estatinas fazendo um número maior em você! Que outros efeitos colaterais "normais" você pode tolerar?
E quanto a estes:
Redução da energia.
Perda do interesse nas atividades.
Aumento do cansaço após o exercício.
Disfunção erétil.
Perda de memória, semelhante ao Mal de Alzheimer.
Disfunção hepática.
Problemas digestivos: náusea, gases, diarreia, constipação.
Erupção cutânea ou rubor.
Fome.
Aumento do risco de Cataratas.
Os efeitos colaterais das estatinas são tão graves, de fato, que o FDA recentemente expandiu seus avisos oficiais sobre o uso (http://www.fda.gov/ForConsumers/ConsumerUpdates/ucm293330.htm). Além disso, mais de uma dúzia de estudos mostram que tomar estatinas para prevenção primária faz pouco, se alguma coisa, para prevenir ataques cardíacos ou acidente vascular cerebral, o que significa que é uma classe de drogas ou um medicamente inútil para os milhões de pessoas que recebem a prescrição para usá-los. (Http://www.minnpost.com)
3) Antibióticos.
A principal causa de resistência aos antibióticos "supermicróbios," é que os antibióticos são outra classe de drogas que podem causar problemas de saúde em longo prazo sem fornecer muito, se algum, benefício. Insanamente muito prescrito para condições que muitas vezes nem sequer respondem a eles, os antibióticos e seu abuso em longo prazo, o sistema médico tem feito muitas infecções mais virulentas e intratáveis.
De acordo com Shane Ellison, M.S., do The People's Chemist, os três antibióticos mais perigosos atualmente prescritos são o Levaquin (levofloxacina), Vancocin (cloridrato de vancomicina) e Bactrim (trimetoprim e sulfametoxazol). Ellison também lista quinolonas, a classe mais comumente prescrita de antibióticos, como perigosa, bem como, observando que antibióticos como Cipro (ciprofloxacina), Avelox (moxifloxacina HCL), e Floxin (ofloxacina) pode causar incapacidade grave e permanente. (Http://thepeopleschemist.com)
4) Antipsicóticos.
Uma das classes de medicamentos mais mortais, os antipsicóticos são comumente prescritos para condições como esquizofrenia, transtorno bipolar e depressão grave, bem como para muitas condições "off-label", tais como transtorno de humor leve e ansiedade diária. Mas as drogas antipsicóticas populares como Seroquel (fumarato de quetiapina), Abilify (aripiprazol), Risperdal (risperidona), e Zyprexa (olanzapina) têm mostrado aumentar os níveis de açúcar no sangue, elevar os níveis de colesterol e de lípidos, e promover o ganho de peso. (Http://www.nytimes.com)
Mas ainda mais preocupante, são os danos neurológicos e cerebrais em longo prazo que podem resultar do uso dos antipsicóticos, para não mencionar o risco muito elevado de síndrome metabólica, que pode incluir as principais condições de saúde como doenças cardiovasculares e diabetes (http: //www.sciencedaily .com / releases / 2012/11 / 121127190016.htm). Os Antipsicóticos são tão perigosos que um estudo publicado no British Medical Journal (BMJ) declarou-os a ser mais mortal do que o terrorismo.
5) Analgésicos Opióides.
Drogas farmacêuticas têm sido oficialmente declaradas uma das principais causas de morte nos Estados Unidos atualmente, e liderando o caminho são analgésicos opióides como o Vicodin (bitartarato de hidrocodona e paracetamol), OxyContin (oxicodona HCl), Percocet (oxicodona e acetaminofeno), codeína e morfina .
De acordo com um estudo fora da Universidade Brandeis, em Massachusetts, analgésicos são agora responsáveis por causar overdoses mais fatais do que a heroína e a cocaína combinadas. Os Centros dos EUA para Controle e Prevenção de Doenças (CDC) tem realmente declarado uma epidemia em resposta a este elevado número de mortes pelo uso de analgésicos opióides. (Http://www.naturalnews.com)
6) Inibidores Seletivos da Recaptação de Serotonina (SSRIs).
Antidepressivos como Prozac (fluoxetina), Zoloft (sertralina), Paxil (paroxetina), e Lexapro (escitalopram) que são usados de longa data, mas os seus perigos normalmente recebem muito menos atenção do que merecem. Os efeitos colaterais como tendências suicidas, disfunção sexual, sangramento gastrointestinal e doenças cardíacas são apenas a ponta do iceberg quando se trata dos muitos efeitos colaterais de SSRIs.
Em alguns casos, os SSRIs podem realmente fazer os sintomas de depressão se tornar ainda piores, levando alguns indivíduos a se tornarem violentos.
(http://www.naturalnews.com/038458_SSRI_drugs_school_shootings_psychiatric.html)
Nota do Nutricionista:
Atualmente em nosso universo online a informação, ou melhor, a qualidade da informação é muito importante.
O mais preocupante é que a sociedade (sistema de saúde), na maioria das vezes nos torna escravo dessas drogas.
Triste realidade...
Whey Protein - Oferta Superior de Aminoácidos.
Whey Protein – Oferta Superior de Aminoácidos.
Artigo editado por Starkie Sowers, CN.
Traduzido pelo Nutricionista Reinaldo José Ferreira CRN3 – 6141
reinaldonutri@gmail.com
www.suplementacaoesaude.blogspot.com.br
É necessário ressaltar que o whey protein possui alto valor nutricional, conferido pela presença de proteínas com elevado teor
de aminoácidos essenciais.
Proteínas do soro são extraídas da porção aquosa do leite, gerada durante o processo de fabricação do queijo (Haraguchi, Abreu e De Paula, 2008).
As proteínas são derivadas da combinação de 20 aminoácidos, a sequência desses aminoácidos determina a função da proteína no organismo, suas funções podem ser estruturais, reguladoras, de defesa ou transporte (Lehnninger, 1989).
As proteínas presentes no mercado podem ser compostas pelo concentrado proteico do soro do leite (WPC), cuja concentração de proteínas varia entre 25% e 89%. Nesses produtos, há remoção de
constituintes não proteicos, além do que, ao aumentar o teor de proteínas, há redução de lactose.
Há ainda os isolados do soro do leite (WPI), contendo entre 90% e 95% de proteína, com gordura e lactose em mínima proporção,
podendo inclusive nem estar presente; e a proteína hidrolisada do soro, composta da fração isolada e concentrada, que é quebrada
em peptídeos de alto valor nutricional e apresenta boa digestibilidade e baixo potencial alergênico.
Dentro de sua composição de proteínas pode haver diferenças entre a quantidade de macronutrientes e micronutrientes, dependendo de como foi utilizado para sua remoção e produção.
Segundo Haraguchi, Abreu e De Paula (2008), 100g de concentrado proteico do soro do leite possui, em média, 414 kcal, 80g de
proteína, 7g de gordura e 8g de carboidratos.
Os BCAA perfazem 21,2%, e todos os aminoácidos essenciais constituem 42,7%. Em relação aos micronutrientes possui 1,2mg de ferro, 170mg de sódio e 600mg de cálcio por 100g de concentrado proteico.
É importante ressaltar a altíssima quantidade do aminoácido Leucina que possui um forte poder anabólico, devido sua capacidade em aumentar a síntese proteica.
Cada grama de proteína proveniente do whey fornece 11,8mg de Leucina, 4,7mg de Isoleucina e 4,7mg de Valina.
Metabolismo dos BCAAs:
As proteínas são formadas por aminoácidos. A fim de transformar as proteínas em aminoácidos, as moléculas de proteína precisam ser digeridas através do trato gastrointestinal. Isto envolve a secreção de ácido clorídrico no estômago nas grandes moléculas de proteína, em seguida, a secreção pancreática da protease quebra as cadeias maiores de aminoácidos, e finalmente a quebra em fragmentos menores no intestino delgado para formar aminoácidos livres e alguns pequenos peptídeos com a enzima peptidase. A maioria dos aminoácidos, em seguida, fica sujeito a transporte para o fígado e alguns são metabolizados na área visceral ou na área da mucosa do estômago. (4)
Os BCAAs livres são um pouco diferentes porque são transportados diretamente para a corrente sanguínea através do fígado, enquanto alguns são metabolizados nas vísceras intestinais, indo diretamente para a corrente sanguínea também. A maioria dos aminoácidos podem ser degradados no fígado de forma eficaz, com exceção dos BCAAs. O fígado oxida os BCAA em seu formato convertido chamados oxo cetoácidos. Isto significa que os BCAAs básicos não são metabolizadas pelo fígado diretamente. Em última análise, uma grande percentagem dos BCAAs são oxidados pelo tecido muscular e alguns pelo tecido adiposo (5) A maior percentagem de oxidação ocorre no tecido muscular.
A enzima necessária para catabolisar ou quebrar o BCAA é chamada desidrogenase mitocondrial ou ceto ácido desidrogenase de cadeia ramificada (BCKADH).
Os cetoácidos podem então ser utilizados pelos músculos para alimentar o ciclo de Krebs para a produção de ATP, ou ser transportado para o fígado para oxidação. Embora isto possa ocorrer em outros tecidos, à área dominante de uso é no fígado. O resultado é BCKADH BCOA, oxo ácidos de cadeia ramificada,
que pode ser usado como fonte de energia no fígado. Os cetoácidos inibem esta ação do BCAA, como o ácido Alpha-cetoisocaproico, o produto de transaminação da leucina. Algumas companhias de suplemento vendem as versões ceto do BCAA. Isso pode inibir a quebra dos BCAAs para efeitos de fonte de energia. (6) (9)
Em resumo, os BCAA compreendem aproximadamente 35% de todo o tecido muscular. Eles são ativamente metabolizados pelo músculo como fonte de energia, enquanto que o fígado também pode utilizá-los como fonte de energia.
Exercícios e BCAAs:
Seis aminoácidos são usados pelo tecido muscular para fornecer energia incluindo a alanina, o aspartato, o glutamato, e os BCAAs. Enquanto os BCAAs, têm o maior potencial metabólico para ser usado como fonte de energia pelo tecido muscular.
O tecido muscular tem 60% das enzimas específicas necessárias para a oxidação (queima) de aminoácidos para a energia, especificamente os BCAAs. Em essência o músculo foi projetado para queimar os aminoácidos (BCAAs) para obter energia. Durante o exercício, o corpo usa os BCAAs como energia. Quanto mais tempo e mais difícil o exercício, mais BCAAs são usados pelo músculo para a energia. Estima-se que 3% a 18% de toda a energia do treino seja fornecida pelos BCAAs, enquanto alguns consideram que este dado seja conservador; os níveis de duração e intensidade do treino podem indicar maior ou menor quantidade no uso desses aminos.
O corpo precisa muito dos BCAAs, dentre eles especialmente a leucina, o pool de leucina é 25 vezes maior do que o pool de aminoácidos livres, ou leucina prontamente disponível. O pool de aminoácidos livres ou individuais são encontrados no músculo esquelético, células do sangue e plasma. (75% é no músculo) Os aminoácidos livres são aminoácidos não ligados e sim apenas na espera para uso. Devido à grande necessidade de Leucina o corpo deve catabolisar o músculo para obter a leucina necessária durante um treino. (7)
Os BCAAs também podem ser convertidos em alanina ou glutamina no músculo. A alanina e a glutamina podem passar pela gliconeogênese no fígado para formar glicose. Simplificando, ser convertidos em nova glicose.
Em última análise, a leucina é um dos principais 'alimentos' para a energia muscular durante os treinos.
Síntese de Tecido Muscular e Leucina:
Certos aminoácidos tem um efeito sobre a sinalização para síntese do tecido muscular. A glutamina e a leucina estão nesta categoria. A glutamina parece ter a maior resposta, embora seja ineficaz se a leucina não estiver presente.
A leucina tem uma ação direta sobre a estimulação da síntese de proteínas com a ativação da insulina e da ativação celular. A insulina aumenta a absorção de todos os aminoácidos nas células.
Enquanto o principal destino dos BCAAs no tecido muscular seja a produção de energia, a incorporação de BCAAs no músculo é dependente de IGF-1. O IGF-1 estimula a síntese de tecido muscular, enquanto a insulina inibe a quebra (catabolismo) do tecido muscular e estimula a captação de aminoácidos incluindo os BCAAs.
Níveis crônicos baixos de BCAAs irão eventualmente aparecer na urina e no plasma, resultando em perda de massa muscular e da capacidade de síntese de proteína, e em algumas ocasiões pode ocasionar a alopecia. (12) (14) (31)
Uso de Suplementos de BCAAs:
Os BCAAs quando consumidos na forma livre, ignoram o fígado e intestino e passam diretamente para a corrente sanguínea. Formas livres suplementares elevam rapidamente o fornecimento no sangue e afetam os níveis de BCAAs em circulação. Isto é especialmente verdadeiro quando existem baixos níveis de glicogênio armazenado. (8)
Os suplementos de BCAAs têm demonstrado efeitos benéficos quando tomados antes, durante e após os treinos.
Resistência e Fadiga:
A prevenção da fadiga e o uso dos BCAAs com atletas, ocorre de duas maneiras principais. Em primeiro lugar, a perda de ATP ou energia celular ocorre com a perda de glicose armazenada sob a forma de glicogénio. Os níveis de ATP são mantidos pela degradação dos BCAAs e pela utilização de ácidos graxos após a depleção de glicogênio. O uso dos dos BCAAs para fins energéticos é de cerca de 3-18% e possivelmente mais, dependendo da duração e ou intensidade do treino. O tecido muscular pode oxidar leucina para gerar energia ou converter a leucina em glutamina ou alanina para prover energia (glicose) para o sangue. A glutamina ou a alanina pode ser convertida em glicose. A isoleucina e a valina também podem ser convertidas nos componentes do ciclo de Krebs para energia, desta forma; fazendo todos os três BCAAs uma valiosa fonte de energia muscular.
A segunda maneira que os BCAAs evitam a fadiga é vista na capacidade dos BCAAs em prevenir a fadiga central no sistema nervoso. Fadiga central acontece com a captação de triptofano no cérebro e pelo consequente aumento nos níveis de serotonina. A serotonina aumenta o cansaço e a sensação de fadiga. Os BCAAs inibem a capacidade do cérebro para a captação de triptofano, diminuindo os níveis cerebrais de triptofano, ajudando a diminuir a percepção e sensação de fadiga. Os BCAAs também impedem a apneia do sono em adultos normais. (12)
Para atletas de resistência o uso de BCAAs antes e depois do treino tem mostrado ser eficaz na redução do tempo total de eventos. Ciclista e maratonistas têm mostrado efeitos positivos ao usar BCAAs imediatamente antes de eventos e durante um evento.
As melhorias no desempenho mental e redução dos tempos foram observadas. A redução dos níveis de ácido láctico foi mostrada em alguns estudos (redução da sensação de queimação).
Notou-se também uma redução na perda de massa muscular.
Duas semanas de suplementação tem demonstrado melhorias no tempo contra o relógio de ciclistas, com atletas treinados.
Alguns estudos têm comparado os BCAAs à glicose, enquanto algumas fórmulas têm hoje os dois suplementos juntos.
Uma dosagem de 3 a 20 gramas por dia, tomado antes, durante e após os treinos. A maioria dos estudos indicaram 7 a 12 gramas durante eventos longos misturados em soluções de carboidratos. (13) (39) (40) (41) (42) (43)
Construção Muscular e BCAAs:
A recuperação de um treino, bem como o aumento da energia pode ser alcançado com o uso dos BCAAs.
Assim, o aumento do uso dos BCAAs antes, durante e após os treinos tem sido uma norma; produzindo um efeito de “economia” muscular. Além disso, a estimulação da síntese de tecido muscular e a utilização de BCAAs, requer uma quantidade relativamente alta destes três aminoácidos.
Embora hoje saibamos que dentre os três BCAAs, a leucina é o principal aminoácido que estimula a síntese proteica. (15) (25)
Leucina e Perda de Gordura:
Uma pesquisa recente confirmou que a leucina aumenta a liberação de gorduras dos adipócitos (células de gordura), sendo essa gordura usada para o fornecimento de energia. Além disso, a leucina mostrou ser um fator na prevenção da degradação do tecido muscular durante a dieta em pessoas diabéticas. A maioria das situações de dieta aumenta a perda de tecido magro e a perda de massa muscular. Obtendo leucina e a proteína adequada na dieta, irá impedir a perda de massa muscular durante a mesma. (26) (27) (34)
A leucina apresenta os seguintes efeitos úteis para perda de gordura:
A Leucina exerce um efeito anti proteolítico. (40), (41)
A Leucina exerce um efeito termogênico. (42),
A Leucina aumenta a perda de tecido adiposo durante a restrição de energia. (44)
A ativação da via mTOR no cérebro ajuda a diminuir a ingestão de alimentos e o peso corporal. (45)
A Leucina estimula um aumento da leptina no plasma (a leptina é um potente inibidor do apetite). (46)
A Leucina age como um combustível direto. (47)
Em modelos animais, a suplementação de leucina demonstrou diminuir a obesidade induzida pela dieta, aumentando o gasto de energia em repouso, melhorando o controle da glicose e do colesterol em ratos sem mudanças na alimentação, quando comparado com o grupo controle. (48)
Estudos de curto prazo com humanos demonstram que a leucina induz uma diminuição na degradação de proteínas musculares, (49) e um rápido aumento da síntese de proteínas musculares, tanto em atletas e indivíduos normais com excesso de peso. (50), (51), (52), (53)
Estudos de longo prazo, utilizando a leucina como uma possível solução para a sarcopenia em idosos foram decepcionantes, (54), (55), mas estudos de curto prazo têm demonstrado que uma bebida de whey, leucina e carboidratos, juntos com o exercício, estimula a síntese de proteína muscular de forma semelhante em idosos e adultos jovens. (56) Um estudo de 24 semanas de indivíduos com sobrepeso/obesidade consumindo 2,25 gramas de leucina, juntamente com 30 mg de piridoxina (vitamina B6) por dia, relataram maior redução de gordura corporal em comparação com o grupo controle; após às 24 semanas, 86% da perda de peso no grupo de leucina + piridoxina foi gordura. (57) Um estudo de quatro semanas demonstrou um aumento significativo na oxidação de gordura e sensibilidade à insulina e reduziu significativamente o stress oxidativo e inflamatório. (58)
Estudos têm demonstrado que uma mistura de leucina, juntamente com carboidratos e proteína de soja ou do soro de leite pode ser eficaz na melhoria da composição corporal e perda de gordura. Um estudo de seis meses de participantes com sobrepeso e obesos que consomem uma dieta rica em proteínas de soja/baixo teor de gordura, melhorou a composição corporal por perder gordura e preservar a massa muscular. (59) Esta suplementação de leucina, combinada com o exercício parece ser a maneira mais eficaz para a manutenção da massa magra e diminuição da gordura corporal. (60), (61), (62)
Relatórios indicam que a quantidade ótima de leucina necessária para estimular a síntese de proteínas no músculo é de 2 a 3 gramas por porção. Estimulação máxima de proteína ocorre após o consumo de cerca de 2 a 3,5 g de leucina. (63) Dois ensaios de perda de peso foram conduzidos para determinar a dose ótima para a perda de peso e concluiu que o fornecimento mínimo de 2,5 g de leucina em cada uma das três refeições (10 gramas de leucina por dia a partir de todas as fontes) foi o mais eficaz. (64), (65) Estes estudos utilizaram as diretrizes da USDA Food Guide Pyramid com os participantes do grupo controle, que foram menos eficazes na manutenção da massa corporal magra do que aqueles suplementados com leucina, confirmando a dificuldade com a obtenção de níveis ótimos de leucina somente através da dieta.
O estudo realizado por Westcott et al, (66) foi apoiado por Shaklee e foi utilizado Shakes substitutos de refeição com leucina adicionada, conforme o programa Shaklee 180. Pacientes randomizados para este programa nutricional combinado com exercícios ganharam massa magra significativamente mais do que o grupo controle sem nenhuma intervenção e um grupo de tratamento apenas pelo exercício. A intervenção nutricional mais o exercício resultaram na diminuição da massa gorda, com melhorias concomitantes na pressão sanguínea e nenhuma diminuição na densidade mineral óssea. Deve notar-se que o exercício é um elemento integral do programa Shaklee 180.
Um estudo clínico piloto de Shaklee 180 suportado por Shaklee avaliou alterações no peso, composição corporal e marcadores de risco metabólico durante uma intervenção de 12 semanas em pessoas com sobrepeso moderado (média de IMC no início do estudo: 31,5). Em 14 participantes que completaram o estudo de 12 semanas, a perda média de peso foi de 15,4 libras (7 kg), enquanto sua massa magra do corpo não foi alterada. Reforço das medidas de aptidão cardiovascular (melhora do colesterol total, LDL e triglicérides). A circunferência da cintura foi significativamente reduzida por uma média de 4,1 polegadas (10,4 cm), incrível. (67)
Whey Protein e Cisteína:
O leite de vaca cru contém 5-10% de proteína, dos quais 80% é a caseína e 20% whey. O soro do leite contém potentes precursores de GSH (Glutationa), lactoferrina, albumina sérica e alfa lactoalbumina, ricos em cisteína ligada (ou Glutamilcisteína) que é capaz de sobreviver à digestão, entrar na corrente sanguínea e atravessar as paredes celulares.
Como uma comparação interessante, às proteínas do leite materno contém apenas 40% de caseína e 60% de soro de leite (alguns autores relatam 20% de caseína e 80% de soro de leite); isso faz com que o leite materno seja uma excepcional fonte de cisteína ligada.
Para a proteína de soro de leite ser eficaz no aumento de glutationa, ela deve ser mantida não desnaturada, sem aquecimento e inalterada, em todos os momentos durante o processo de fabricação.
A qualidade única de proteínas do soro, não desnaturadas como fonte de cisteína altamente bioativa foi descoberta no final de 1970 pelo Dr. Gustavo Bounous, um renomado pesquisador na área de nutrição na Universidade McGill, em Montreal, no Canadá.
Um dia, um fabricante de queijo da Suíça enviou a proteína em pó do soro de leite, um subproduto da produção de queijo, para o Dr. Bounous pedindo-lhe para investigar sua possível aplicação. Estudos preliminares mostraram que os ratos alimentados com esta proteína do soro de leite apresentaram uma resposta imunológica muito melhor do que ratos alimentados com uma dieta regular. Estudos posteriores confirmaram estes mesmos resultados, inclusive em humanos com câncer ou AIDS.
Conclusão:
A perda de peso continua a ser um problema de saúde pública e um desafio. É claro que o aumento do teor de proteína de uma refeição não só aumenta a saciedade e modula o comportamento alimentar, mas também é o principal mensageiro metabólico para a síntese e a manutenção da massa corporal magra. A maioria da literatura relacionada com a leucina confirma o significado da leucina como um agente anabólico, que é útil para a perda de peso e para a manutenção. O teor de leucina de uma refeição pode ser um fator crítico para determinar a quantidade e qualidade de proteínas necessárias para uma refeição para a estimulação da síntese de proteína muscular e/ou diminuição da degradação muscular, e a manutenção da massa corporal magra e da taxa metabólica. (68)
Nota do Nutricionista:
Podemos concluir que o perfil de aminoácidos da proteína do soro do leite é realmente superior.
Além do excelente percentual de aminoácidos de cadeia ramificada (BCAAs), ainda temos o fornecimento de cisteína ou glutamilcisteína, que contribui para o ganho de massa muscular e para o equilíbrio e fortalecimento do sistema imunológico.
Essa oferta superior de aminoácidos faz o whey protein ser único em termos de benefícios em atividades aeróbicas e anaeróbicas e para a saúde de forma geral.
Referências:
1. Spencer L. Seager, Chemistry for Today 5th ed. 2005 Brooks/ Cole. Pg 335.
2. Cynober, Luca. Metabolic and Therapeutic Aspects of Amino Acids in Clinical Nutrition 2nd ed. CRC Press LLC, 2000 N.W. Corporate Blvd., Boca Raton, Florida 33431 2004. Pg 123.
3. Ziegler, Present Knowledge Nutrition 7th ed. International Life Sciences Institute/ ILSI North America Washington D.C. 20036-4810. pg 76-79.
4. Ziegler, Present Knowledge Nutrition 7th ed. International Life Sciences Institute/ ILSI North America Washington D.C. 20036-4810. pg 72.
5. Ziegler, Present Knowledge Nutrition 7th ed. International L
6. Life Sciences Institute/ ILSI North America Washington D.C. 20036-4810. pg 74.
7. Ziegler, Present Knowledge Nutrition 7th ed. International Life Sciences Institute/ ILSI North America Washington D.C. 20036-4810. pg 67-79, 74.
8. Hargreaves Exercise Metabolism, Human Kinetics Pub Champaign, IL 1995 Pg. 133-143
9. Hargreaves Exercise Metabolism, Human Kinetics Pub Champaign, IL 1995 Pg. 160
10. Hargreaves Exercise Metabolism, Human Kinetics Pub Champaign, IL 1995 Pg. 140
11. Cynober, Luca. Metabolic and Therapeutic Aspects of Amino Acids in Clinical Nutrition 2nd ed. CRC Press LLC, 2000 N.W. Corporate Blvd., Boca Raton, Florida 33431 2004. Pg 460-1.
12. Cynober, Luca. Metabolic and Therapeutic Aspects of Amino Acids in Clinical Nutrition 2nd ed. CRC Press LLC, 2000 N.W. Corporate Blvd., Boca Raton, Florida 33431 2004. Pg. 291-99.
13. Bralley Ph.D., Laboratory Evaluation in Molecular Medicine: Nutrients, Toxicants, and Cell Regulators, The Institute for Advances in Molecular Medicine. Norcross, GA 2001. Pg. 90-91.
14. Talbert, A Guide to Understanding Dietary Supplements. The Haworth Press 10 Alice Street, Binghampton NY. 13904. Pg 125-127.
15. S E Meek, regulation of amino acid exchange and protein dynamics across splanchnic and skeletal muscle beds by insulin in healthy human subjects. doi: 10.2337/diabetes.47.12.1824 Diabetes December 1998 vol. 47 no. 12 1824-1835
16. Changes in basal and insulin and amino acid response of whole body and skeletal muscle proteins in obese men.Guillet C, Delcourt I, Rance M, Giraudet C, Walrand S, Bedu M, Duche P, Boirie Y.J Clin
Endocrinol Metab. 2009 Aug;94(8):3044-50. Epub 2009 May 26.
17. Xiaocun Sun and Michael B Zemel Department of Nutrition, University of Tennessee, 1215 W. Cumberland Avenue, Knoxville, TN 37996-1920, USA Leucine and Calcium Regulate Fat Metabolism and Energy Partitioning in Murine Adipocytes and Muscle Cells
http://www.springerlink.com/content/a24843v7393x1057/
18. Protein metabolism during endurance exercise.Dohm GL, Kasperek GJ, Tapscott EB, Barakat HA.Fed Proc. 1985 Feb;44(2):348-52. Review. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3881290?ordin
alpos=5&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubm
ed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubmed
_RVDocSum.
19. Leucine supplementation and intensive training.Mero A.Sports Med. 1999 Jun;27(6):347-58. Review.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10418071?ordi
nalpos=17&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubmed_RVDocSum
20. Med Sci Sports Exerc. 1987 Oct;19(5 Suppl):S166-71. Protein degradation during endurance exercise and recovery.Dohm GL, Tapscott EB, Kasperek GJ. Department of Biochemistry, School of Medicine, East Carolina University, Greenville, NC 27834.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3316916?ordin
alpos=&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubme
d_ResultsPanel.SmartSearch&log$=citationsensor.
21. Blomstrand E, Eliasson J, Karlsson HK, Köhnke R. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. Department of Surgical Science, Karolinska Institutet, Stockholm, Sweden. eva.blomstrand@gih.se
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16365096?ordi
nalpos=&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubm
ed_ResultsPanel.SmartSearch&log$=citationsensor.
22. Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle.Greiwe JS, Kwon G, McDaniel ML, Semenkovich CF.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001 Sep;281(3):E466-71.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11500301?ordi
nalpos=10&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pu
bmed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pub
med_RVDocSum.
23. Interrelationship between physical activity and branched-chain amino acids.Gleeson M.J Nutr. 2005 Jun;135(6 Suppl):1591S-5S. Review.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15930475?ordi
nalpos=2&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pub
med_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubm
ed_RVDocSum.
24. Ajinomoto Newsletter Amino Acids Link News. May 2006 Vo. 14
25. A role for branched-chain amino acids in reducing central fatigue. Blomstrand E.J Nutr. 2006 Feb;136(2):544S-547S.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16424144?ordi
nalpos=2&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubmed_RVDocSum.
26. Signaling pathways and molecular mechanisms through which branched-chain amino acids mediate translational control of protein synthesis.Kimball SR, Jefferson LS.J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):227S-31S.Review.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16365087?ordinalpos=1&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubmed_RVDocSum.
27. Xiaocun Sun1 and Michael B Zemel1 Department of Nutrition, University of Tennessee, 1215 W. Cumberland Avenue, Knoxville, TN 37996-1920, USA.
Leucine and Calcium Regulate Fat Metabolism and Energy Partitioning in Murine Adipocytes and Muscle Cellshttp://www.springerlink.com/content/a24843v73
93x1057/
28. Protein metabolism during endurance exercise.Dohm GL, Kasperek GJ, Tapscott EB, Barakat HA.Fed Proc. 1985 Feb;44(2):348-52. Review.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3881290.
29. Chaitow, D.O., Amino Acid In Therapy, Healing Arts Press one Park St. Rochester, VT 05767 1988. Pg. 51-52.
30. Erdmann Ph.D. The Amino Revolution The Breakthrough Program That Will Change The Way Fee, Fireside Simon & Schuster Building 1230 Avenue of the Americans New York NY. 10020. 1989 Pg 42-49.
31. 1: J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):264S-8S. Links Branched-chain amino acids as fuels and anabolic signals in human muscle.Rennie MJ, Bohé J, Smith K, Wackerhage H, Greenhaff P.Medical Sciences, University of Aberdeen, Aberdeen AB24 3FX, UK. michael.rennie@nottingham.ac.uk
32. ;J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):319S-23S. Links Potential importance of leucine in treatment of obesity and the metabolic syndrome.Layman DK, Walker DA.Division of Nutritional Sciences, University of Illinois, Urbana, IL 16801, USA. dlayman@uiuc.edu
33. A snack enriched with oral branched-chain amino acids prevents a fall in albumin in patients with liver cirrhosis undergoing chemoembolization for hepatocellular carcinoma.Takeshita S, Ichikawa T, Nakao K, Miyaaki H, Shibata H, Matsuzaki T, Muraoka
T, Honda T, Otani M, Akiyama M, Miuma S, Ozawa E, Fujimito M, Eguchi K. Nutr Res. 2009 Feb;29(2):89-93.
34. J Nutr. 2007 Sep;137(9):2074-9.Links Acute oral leucine administration stimulates protein synthesis during chronic sepsis through enhanced association of eukaryotic initiation factor 4G with eukaryotic initiation factor 4E in rats.Vary TC.Department of Cellular and Molecular Physiology, Pennsylvania State University, College of Medicine, Hershey, PA 17033, USA. tvary@psu.edu
35. Am J Clin Nutr. 2006 Sep;84(3):623-32. Links Coingestion of protein and leucine stimulates muscle protein synthesis rates to the same extent in young and elderly lean men.Koopman R, Verdijk L, Manders RJ, Gijsen AP, Gorselink M, Pijpers E, Wagenmakers AJ,
van Loon LJ.Department of Human Biology, Maastricht University, Maastricht, Netherlands. r.koopman@hb.unimaas.nl
36. Long-term leucine supplementation does not increase muscle mass or strength in healthy elderly men.Verhoeven S, anschoonbeek K, Verdijk LB, Koopman R, Wodzig WK, Dendale P, van Loon
LJ.Am J Clin Nutr. 2009May;89(5):1468-75. Epub 2009 Mar 25.
37. 2006 American Society for Nutrition J. Nutr. 136:333S-336S, January 2006 Branched-Chain Amino Acids: Metabolism, Physiological Function and Application: Session IV Symposium on
Branched-Chain Amino Acids: Conference Summary1, 2 Luc Cynober*,3 and Robert A. Harris ,2 Biochemistry Laboratory, Hôtel-Dieu Hospital, AP-HP and Biological Nutrition Laboratory, Paris, France and Department of Biochemistry and Molecular Biology,
Indiana University School of Medicine, Indianapolis,INTo whom correspondence should be addressed. Email:solange.ngon@htd.ap-hop-paris.fr
38. "Branched-Chain Amino Acid Supplementation During Trekking at High Altitude", Schena, F., et al, European Journal of Applied Physiology, 1992;65:394-398.
39. "Effects of Branched-Chain Amino Acids and Carbohydrate on Fatigue During Intermittent, High Intensity Running," Davis JM, et al, Int J Sports Med, 1999;20:309-314. http://www.vitasearch.com/get-clp-summary/23358
40. Leucine. Reference: "Leucine Supplementation and Intensive Training," Mero A, Sports Med, June, 1999;27(6):347-358. ...
http://search.vitasearch.com/search?q=leucine+suppleme
ntation+and+intensive+training+&restrict=Summaries&si
te=CP&filter=0&output=xml_no_dtd&client=CP&proxy
stylesheet=CP&getfields=*&oe=UTF-8
41. "Effect of Branch-Chain Amino Acid Supplementation on the Exercise Induced Change in Aromatic Amino Acid Concentration in Human Muscle", Blomstrand, E. and Newsholme, E.A., ACTA Physiol
Scand, 1992;146:293-298. http://www.vitasearch.com/get-
clp-summary/10597.
42. "Branched-chain amino acids supplementation attenuates the accumulation of blood lactate dehydrogenase during distance running," Koba T, Hamada K, et al, J Sports Med Phys Fitness, 2007; 47(3): 316-322. (Address: Saga Nutraceuticals Research Institute, Otsuka Pharmaceutical Co. Ltd., Saga, Japan. E-mail:
koichiro_hamada@research.otsuka.co.jp ).
http://www.vitasearch.com/get-clp-summary/36569
43. "Oral branched-chain amino acid supplementation improves the oxidized/reduced albumin ratio in patients with liver cirrhosis," Fukushima H, Miwa Y, et al, Hepatol Res, 2007 Jun 15 [Epub ahead of print]. (Address: Department of Internal Medicine, Gifu University Graduate School of Medicine, Gifu, Japan). http://www.vitasearch.com/get-clp- summary/36445.
44. Donato J Jr, Pedrosa RG, Cruzat VF, Pires IS, Tirapegui J. Effects of leucine supplementation on the body composition and protein status of rats submitted to food restriction. Nutrition. 2006 May;22(5):520-7. PMID:16600817.
45. Cota D, Proulx K, Smith KA, Kozma SC, Thomas G, Woods SC, Seeley RJ. Hypothalamic mTOR signaling regulates food intake. Science. 2006 May 12;312(5775):927-30. PMID: 16690869.
46. Lynch CJ, Gern B, Lloyd C, Hutson SM, Eicher R, Vary TC. Leucine in food mediates some of the postprandial rise in plasma leptin concentrations. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006 Sep;291(3):E621-30. Epub 2006 Apr 25. PMID: 16638821. PDF
47. Layman DK. The role of leucine in weight loss diets and glucose homeostasis. J Nutr. 2003 Jan;133(1):261S-267S. PMID: 12514305. PDF
48. Zhang Y, Guo K, LeBlanc RE, Loh D, Schwartz GJ, Yu YH. Increasing dietary leucine intake reduces diet-induced obesity and improves glucose and cholesterol metabolism in mice via multimechanisms. Diabetes. 2007 Jun;56(6):1647-54. Epub 2007 Mar 14. PubMed PMID: 17360978. PDF
49. Glynn EL, Fry CS, Drummond MJ, Timmerman KL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Excess leucine intake enhances muscle anabolic signaling but not net protein anabolism in young men and women. J Nutr. 2010 Nov;140(11):1970-6. PMID: 20844186. PDF
50. Luiking YC, Deutz NE, Memelink RG, Verlaan S, Wolfe RR. Postprandial muscle protein synthesis is higher after a high whey protein, leucine-enriched supplement than after a dairy-like product in healthy older people: a randomized controlled trial. Nutr J. 2014 Jan 22;13:9. PMID: 24450500. PDF
51. Reitelseder S, Agergaard J, Doessing S, Helmark IC, Lund P, Kristensen NB,Frystyk J, Flyvbjerg A, Schjerling P, van Hall G, Kjaer M, Holm L. Whey and casein labeled with L-[1-13C]leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011 Jan;300(1):E231-42. PMID:21045172. PDF
52. Churchward-Venne TA, Breen L, et al. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. Am J Clin Nutr. 2014 Feb;99(2):276-86. PMID: 24284442.
53. Koopman R, Verdijk LB, Beelen M, Gorselink M, Kruseman AN, Wagenmakers AJ, Kuipers H, van Loon LJ. Co-ingestion of leucine with protein does not further augment post-exercise muscle protein synthesis rates in elderly men. Br J Nutr. 2008 Mar;99(3):571-80. PMID: 17697406.
54. Leenders M, Verdijk LB, van der Hoeven L, et al. Prolonged leucine supplementation does not augment muscle mass or affect glycemic control in elderly type 2 diabetic men. J Nutr. 2011 Jun;141(6):1070-6. PMID:21525248. PDF
55. Verhoeven S, Vanschoonbeek K, Verdijk LB, Koopman R, Wodzig WK, Dendale P, van Loon LJ. Long-term leucine supplementation does not increase muscle mass or strength in healthy elderly men. Am J Clin Nutr. 2009 May;89(5):1468-75. PMID: 19321567. PDF
56. Koopman R, Verdijk L, Manders RJ, et al. Co-ingestion of protein and leucine stimulates muscle protein synthesis rates to the same extent in young and elderly lean men. Am J Clin Nutr. 2006 Sep;84(3):623-32.PMID:16960178.
57. Zemel MB, Bruckbauer A. Effects of a leucine and pyridoxine-containing nutraceutical on body weight and composition in obese subjects. Diabetes Metab Syndr Obes. 2013 Aug 23;6:309-15. PubMed PMID: 24003309. PDF
58. Zemel MB, Bruckbauer A. Effects of a leucine and pyridoxine-containing nutraceutical on fat oxidation, and oxidative and inflammatory stress in overweight and obese subjects. Nutrients. 2012 Jun;4(6):529-41. PubMed PMID: 22822451. PDF
59. Deibert P, König D, Schmidt-Trucksaess A, et al. Weight loss without losing muscle mass in pre-obese and obese subjects induced by a high-soy-protein diet. Int J Obes Relat Metab Disord. 2004 Oct;28(10):1349-52. PMID:15303108.
[60] Westcott W, Varghese J, DiNubile N, et al. Exercise and Nutrition More Effective than Exercise Alone for Increasing Lean Weight and Reducing Resting Blood Pressure. Journal of Exercise Physiology Online. 2011, 14(4).PDF
61. Pasiakos SM. Exercise and amino acid anabolic cell signaling and the regulation of skeletal muscle mass. Nutrients. 2012 Jul;4(7):740-58. PMID: 22852061. PDF
62. Mero A. Leucine supplementation and intensive training. Sports Med. 1999 Jun;27(6):347-58. PMID:10418071.
63. Glynn EL, Fry CS, Drummond MJ, Timmerman KL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Excess leucine intake enhances muscle anabolic signaling but not net protein anabolism in young men and women. J Nutr. 2010 Nov;140(11):1970-6. PMID: 20844186. PDF
64. Layman DK, Boileau RA, Erickson DJ, et al. A reduced ratio of dietary carbohydrate to protein improves body composition and blood lipid profiles during weight loss in adult women. J Nutr. 2003 Feb;133(2):411-7. PMID:12566476.
65. Layman DK, Evans E, Baum JI, Seyler J, Erickson DJ, Boileau RA. Dietary protein and exercise have additive effects on body composition during weight loss in adult women. J Nutr. 2005 Aug;135(8):1903-10. PMID:16046715.
66. Westcott W, Varghese J, DiNubile N, et al. Exercise and Nutrition More Effective than Exercise Alone for Increasing Lean Weight and Reducing Resting Blood Pressure. Journal of Exercise Physiology Online. 2011, 14(4).PDF
67. http://www.physicians.shaklee.com/displayContent.htm?fileName=weight_loss.xml§ionName=shakScience.
68. Bounous G. Whey protein concentrate (WPC) and glutathione modulation in cancer treatment. Anticancer Res. 2000 Nov-Dec;20(6C):4785-92.
69. Bounous G., Gold P. 1991. The biological activity of undenatured dietary whey proteins: role of glutathione. Clin Invest Med.Aug;14(4):296-309.
70. Layman DK. Free Full Text The role of leucine in weight loss diets and glucose homeostasis. J Nutr. 2003 Jan;133(1):261S-267S. Review.
Artigo editado por Starkie Sowers, CN.
Traduzido pelo Nutricionista Reinaldo José Ferreira CRN3 – 6141
reinaldonutri@gmail.com
www.suplementacaoesaude.blogspot.com.br
É necessário ressaltar que o whey protein possui alto valor nutricional, conferido pela presença de proteínas com elevado teor
de aminoácidos essenciais.
Proteínas do soro são extraídas da porção aquosa do leite, gerada durante o processo de fabricação do queijo (Haraguchi, Abreu e De Paula, 2008).
As proteínas são derivadas da combinação de 20 aminoácidos, a sequência desses aminoácidos determina a função da proteína no organismo, suas funções podem ser estruturais, reguladoras, de defesa ou transporte (Lehnninger, 1989).
As proteínas presentes no mercado podem ser compostas pelo concentrado proteico do soro do leite (WPC), cuja concentração de proteínas varia entre 25% e 89%. Nesses produtos, há remoção de
constituintes não proteicos, além do que, ao aumentar o teor de proteínas, há redução de lactose.
Há ainda os isolados do soro do leite (WPI), contendo entre 90% e 95% de proteína, com gordura e lactose em mínima proporção,
podendo inclusive nem estar presente; e a proteína hidrolisada do soro, composta da fração isolada e concentrada, que é quebrada
em peptídeos de alto valor nutricional e apresenta boa digestibilidade e baixo potencial alergênico.
Dentro de sua composição de proteínas pode haver diferenças entre a quantidade de macronutrientes e micronutrientes, dependendo de como foi utilizado para sua remoção e produção.
Segundo Haraguchi, Abreu e De Paula (2008), 100g de concentrado proteico do soro do leite possui, em média, 414 kcal, 80g de
proteína, 7g de gordura e 8g de carboidratos.
Os BCAA perfazem 21,2%, e todos os aminoácidos essenciais constituem 42,7%. Em relação aos micronutrientes possui 1,2mg de ferro, 170mg de sódio e 600mg de cálcio por 100g de concentrado proteico.
É importante ressaltar a altíssima quantidade do aminoácido Leucina que possui um forte poder anabólico, devido sua capacidade em aumentar a síntese proteica.
Cada grama de proteína proveniente do whey fornece 11,8mg de Leucina, 4,7mg de Isoleucina e 4,7mg de Valina.
Metabolismo dos BCAAs:
As proteínas são formadas por aminoácidos. A fim de transformar as proteínas em aminoácidos, as moléculas de proteína precisam ser digeridas através do trato gastrointestinal. Isto envolve a secreção de ácido clorídrico no estômago nas grandes moléculas de proteína, em seguida, a secreção pancreática da protease quebra as cadeias maiores de aminoácidos, e finalmente a quebra em fragmentos menores no intestino delgado para formar aminoácidos livres e alguns pequenos peptídeos com a enzima peptidase. A maioria dos aminoácidos, em seguida, fica sujeito a transporte para o fígado e alguns são metabolizados na área visceral ou na área da mucosa do estômago. (4)
Os BCAAs livres são um pouco diferentes porque são transportados diretamente para a corrente sanguínea através do fígado, enquanto alguns são metabolizados nas vísceras intestinais, indo diretamente para a corrente sanguínea também. A maioria dos aminoácidos podem ser degradados no fígado de forma eficaz, com exceção dos BCAAs. O fígado oxida os BCAA em seu formato convertido chamados oxo cetoácidos. Isto significa que os BCAAs básicos não são metabolizadas pelo fígado diretamente. Em última análise, uma grande percentagem dos BCAAs são oxidados pelo tecido muscular e alguns pelo tecido adiposo (5) A maior percentagem de oxidação ocorre no tecido muscular.
A enzima necessária para catabolisar ou quebrar o BCAA é chamada desidrogenase mitocondrial ou ceto ácido desidrogenase de cadeia ramificada (BCKADH).
Os cetoácidos podem então ser utilizados pelos músculos para alimentar o ciclo de Krebs para a produção de ATP, ou ser transportado para o fígado para oxidação. Embora isto possa ocorrer em outros tecidos, à área dominante de uso é no fígado. O resultado é BCKADH BCOA, oxo ácidos de cadeia ramificada,
que pode ser usado como fonte de energia no fígado. Os cetoácidos inibem esta ação do BCAA, como o ácido Alpha-cetoisocaproico, o produto de transaminação da leucina. Algumas companhias de suplemento vendem as versões ceto do BCAA. Isso pode inibir a quebra dos BCAAs para efeitos de fonte de energia. (6) (9)
Em resumo, os BCAA compreendem aproximadamente 35% de todo o tecido muscular. Eles são ativamente metabolizados pelo músculo como fonte de energia, enquanto que o fígado também pode utilizá-los como fonte de energia.
Exercícios e BCAAs:
Seis aminoácidos são usados pelo tecido muscular para fornecer energia incluindo a alanina, o aspartato, o glutamato, e os BCAAs. Enquanto os BCAAs, têm o maior potencial metabólico para ser usado como fonte de energia pelo tecido muscular.
O tecido muscular tem 60% das enzimas específicas necessárias para a oxidação (queima) de aminoácidos para a energia, especificamente os BCAAs. Em essência o músculo foi projetado para queimar os aminoácidos (BCAAs) para obter energia. Durante o exercício, o corpo usa os BCAAs como energia. Quanto mais tempo e mais difícil o exercício, mais BCAAs são usados pelo músculo para a energia. Estima-se que 3% a 18% de toda a energia do treino seja fornecida pelos BCAAs, enquanto alguns consideram que este dado seja conservador; os níveis de duração e intensidade do treino podem indicar maior ou menor quantidade no uso desses aminos.
O corpo precisa muito dos BCAAs, dentre eles especialmente a leucina, o pool de leucina é 25 vezes maior do que o pool de aminoácidos livres, ou leucina prontamente disponível. O pool de aminoácidos livres ou individuais são encontrados no músculo esquelético, células do sangue e plasma. (75% é no músculo) Os aminoácidos livres são aminoácidos não ligados e sim apenas na espera para uso. Devido à grande necessidade de Leucina o corpo deve catabolisar o músculo para obter a leucina necessária durante um treino. (7)
Os BCAAs também podem ser convertidos em alanina ou glutamina no músculo. A alanina e a glutamina podem passar pela gliconeogênese no fígado para formar glicose. Simplificando, ser convertidos em nova glicose.
Em última análise, a leucina é um dos principais 'alimentos' para a energia muscular durante os treinos.
Síntese de Tecido Muscular e Leucina:
Certos aminoácidos tem um efeito sobre a sinalização para síntese do tecido muscular. A glutamina e a leucina estão nesta categoria. A glutamina parece ter a maior resposta, embora seja ineficaz se a leucina não estiver presente.
A leucina tem uma ação direta sobre a estimulação da síntese de proteínas com a ativação da insulina e da ativação celular. A insulina aumenta a absorção de todos os aminoácidos nas células.
Enquanto o principal destino dos BCAAs no tecido muscular seja a produção de energia, a incorporação de BCAAs no músculo é dependente de IGF-1. O IGF-1 estimula a síntese de tecido muscular, enquanto a insulina inibe a quebra (catabolismo) do tecido muscular e estimula a captação de aminoácidos incluindo os BCAAs.
Níveis crônicos baixos de BCAAs irão eventualmente aparecer na urina e no plasma, resultando em perda de massa muscular e da capacidade de síntese de proteína, e em algumas ocasiões pode ocasionar a alopecia. (12) (14) (31)
Uso de Suplementos de BCAAs:
Os BCAAs quando consumidos na forma livre, ignoram o fígado e intestino e passam diretamente para a corrente sanguínea. Formas livres suplementares elevam rapidamente o fornecimento no sangue e afetam os níveis de BCAAs em circulação. Isto é especialmente verdadeiro quando existem baixos níveis de glicogênio armazenado. (8)
Os suplementos de BCAAs têm demonstrado efeitos benéficos quando tomados antes, durante e após os treinos.
Resistência e Fadiga:
A prevenção da fadiga e o uso dos BCAAs com atletas, ocorre de duas maneiras principais. Em primeiro lugar, a perda de ATP ou energia celular ocorre com a perda de glicose armazenada sob a forma de glicogénio. Os níveis de ATP são mantidos pela degradação dos BCAAs e pela utilização de ácidos graxos após a depleção de glicogênio. O uso dos dos BCAAs para fins energéticos é de cerca de 3-18% e possivelmente mais, dependendo da duração e ou intensidade do treino. O tecido muscular pode oxidar leucina para gerar energia ou converter a leucina em glutamina ou alanina para prover energia (glicose) para o sangue. A glutamina ou a alanina pode ser convertida em glicose. A isoleucina e a valina também podem ser convertidas nos componentes do ciclo de Krebs para energia, desta forma; fazendo todos os três BCAAs uma valiosa fonte de energia muscular.
A segunda maneira que os BCAAs evitam a fadiga é vista na capacidade dos BCAAs em prevenir a fadiga central no sistema nervoso. Fadiga central acontece com a captação de triptofano no cérebro e pelo consequente aumento nos níveis de serotonina. A serotonina aumenta o cansaço e a sensação de fadiga. Os BCAAs inibem a capacidade do cérebro para a captação de triptofano, diminuindo os níveis cerebrais de triptofano, ajudando a diminuir a percepção e sensação de fadiga. Os BCAAs também impedem a apneia do sono em adultos normais. (12)
Para atletas de resistência o uso de BCAAs antes e depois do treino tem mostrado ser eficaz na redução do tempo total de eventos. Ciclista e maratonistas têm mostrado efeitos positivos ao usar BCAAs imediatamente antes de eventos e durante um evento.
As melhorias no desempenho mental e redução dos tempos foram observadas. A redução dos níveis de ácido láctico foi mostrada em alguns estudos (redução da sensação de queimação).
Notou-se também uma redução na perda de massa muscular.
Duas semanas de suplementação tem demonstrado melhorias no tempo contra o relógio de ciclistas, com atletas treinados.
Alguns estudos têm comparado os BCAAs à glicose, enquanto algumas fórmulas têm hoje os dois suplementos juntos.
Uma dosagem de 3 a 20 gramas por dia, tomado antes, durante e após os treinos. A maioria dos estudos indicaram 7 a 12 gramas durante eventos longos misturados em soluções de carboidratos. (13) (39) (40) (41) (42) (43)
Construção Muscular e BCAAs:
A recuperação de um treino, bem como o aumento da energia pode ser alcançado com o uso dos BCAAs.
Assim, o aumento do uso dos BCAAs antes, durante e após os treinos tem sido uma norma; produzindo um efeito de “economia” muscular. Além disso, a estimulação da síntese de tecido muscular e a utilização de BCAAs, requer uma quantidade relativamente alta destes três aminoácidos.
Embora hoje saibamos que dentre os três BCAAs, a leucina é o principal aminoácido que estimula a síntese proteica. (15) (25)
Leucina e Perda de Gordura:
Uma pesquisa recente confirmou que a leucina aumenta a liberação de gorduras dos adipócitos (células de gordura), sendo essa gordura usada para o fornecimento de energia. Além disso, a leucina mostrou ser um fator na prevenção da degradação do tecido muscular durante a dieta em pessoas diabéticas. A maioria das situações de dieta aumenta a perda de tecido magro e a perda de massa muscular. Obtendo leucina e a proteína adequada na dieta, irá impedir a perda de massa muscular durante a mesma. (26) (27) (34)
A leucina apresenta os seguintes efeitos úteis para perda de gordura:
A Leucina exerce um efeito anti proteolítico. (40), (41)
A Leucina exerce um efeito termogênico. (42),
A Leucina aumenta a perda de tecido adiposo durante a restrição de energia. (44)
A ativação da via mTOR no cérebro ajuda a diminuir a ingestão de alimentos e o peso corporal. (45)
A Leucina estimula um aumento da leptina no plasma (a leptina é um potente inibidor do apetite). (46)
A Leucina age como um combustível direto. (47)
Em modelos animais, a suplementação de leucina demonstrou diminuir a obesidade induzida pela dieta, aumentando o gasto de energia em repouso, melhorando o controle da glicose e do colesterol em ratos sem mudanças na alimentação, quando comparado com o grupo controle. (48)
Estudos de curto prazo com humanos demonstram que a leucina induz uma diminuição na degradação de proteínas musculares, (49) e um rápido aumento da síntese de proteínas musculares, tanto em atletas e indivíduos normais com excesso de peso. (50), (51), (52), (53)
Estudos de longo prazo, utilizando a leucina como uma possível solução para a sarcopenia em idosos foram decepcionantes, (54), (55), mas estudos de curto prazo têm demonstrado que uma bebida de whey, leucina e carboidratos, juntos com o exercício, estimula a síntese de proteína muscular de forma semelhante em idosos e adultos jovens. (56) Um estudo de 24 semanas de indivíduos com sobrepeso/obesidade consumindo 2,25 gramas de leucina, juntamente com 30 mg de piridoxina (vitamina B6) por dia, relataram maior redução de gordura corporal em comparação com o grupo controle; após às 24 semanas, 86% da perda de peso no grupo de leucina + piridoxina foi gordura. (57) Um estudo de quatro semanas demonstrou um aumento significativo na oxidação de gordura e sensibilidade à insulina e reduziu significativamente o stress oxidativo e inflamatório. (58)
Estudos têm demonstrado que uma mistura de leucina, juntamente com carboidratos e proteína de soja ou do soro de leite pode ser eficaz na melhoria da composição corporal e perda de gordura. Um estudo de seis meses de participantes com sobrepeso e obesos que consomem uma dieta rica em proteínas de soja/baixo teor de gordura, melhorou a composição corporal por perder gordura e preservar a massa muscular. (59) Esta suplementação de leucina, combinada com o exercício parece ser a maneira mais eficaz para a manutenção da massa magra e diminuição da gordura corporal. (60), (61), (62)
Relatórios indicam que a quantidade ótima de leucina necessária para estimular a síntese de proteínas no músculo é de 2 a 3 gramas por porção. Estimulação máxima de proteína ocorre após o consumo de cerca de 2 a 3,5 g de leucina. (63) Dois ensaios de perda de peso foram conduzidos para determinar a dose ótima para a perda de peso e concluiu que o fornecimento mínimo de 2,5 g de leucina em cada uma das três refeições (10 gramas de leucina por dia a partir de todas as fontes) foi o mais eficaz. (64), (65) Estes estudos utilizaram as diretrizes da USDA Food Guide Pyramid com os participantes do grupo controle, que foram menos eficazes na manutenção da massa corporal magra do que aqueles suplementados com leucina, confirmando a dificuldade com a obtenção de níveis ótimos de leucina somente através da dieta.
O estudo realizado por Westcott et al, (66) foi apoiado por Shaklee e foi utilizado Shakes substitutos de refeição com leucina adicionada, conforme o programa Shaklee 180. Pacientes randomizados para este programa nutricional combinado com exercícios ganharam massa magra significativamente mais do que o grupo controle sem nenhuma intervenção e um grupo de tratamento apenas pelo exercício. A intervenção nutricional mais o exercício resultaram na diminuição da massa gorda, com melhorias concomitantes na pressão sanguínea e nenhuma diminuição na densidade mineral óssea. Deve notar-se que o exercício é um elemento integral do programa Shaklee 180.
Um estudo clínico piloto de Shaklee 180 suportado por Shaklee avaliou alterações no peso, composição corporal e marcadores de risco metabólico durante uma intervenção de 12 semanas em pessoas com sobrepeso moderado (média de IMC no início do estudo: 31,5). Em 14 participantes que completaram o estudo de 12 semanas, a perda média de peso foi de 15,4 libras (7 kg), enquanto sua massa magra do corpo não foi alterada. Reforço das medidas de aptidão cardiovascular (melhora do colesterol total, LDL e triglicérides). A circunferência da cintura foi significativamente reduzida por uma média de 4,1 polegadas (10,4 cm), incrível. (67)
Whey Protein e Cisteína:
O leite de vaca cru contém 5-10% de proteína, dos quais 80% é a caseína e 20% whey. O soro do leite contém potentes precursores de GSH (Glutationa), lactoferrina, albumina sérica e alfa lactoalbumina, ricos em cisteína ligada (ou Glutamilcisteína) que é capaz de sobreviver à digestão, entrar na corrente sanguínea e atravessar as paredes celulares.
Como uma comparação interessante, às proteínas do leite materno contém apenas 40% de caseína e 60% de soro de leite (alguns autores relatam 20% de caseína e 80% de soro de leite); isso faz com que o leite materno seja uma excepcional fonte de cisteína ligada.
Para a proteína de soro de leite ser eficaz no aumento de glutationa, ela deve ser mantida não desnaturada, sem aquecimento e inalterada, em todos os momentos durante o processo de fabricação.
A qualidade única de proteínas do soro, não desnaturadas como fonte de cisteína altamente bioativa foi descoberta no final de 1970 pelo Dr. Gustavo Bounous, um renomado pesquisador na área de nutrição na Universidade McGill, em Montreal, no Canadá.
Um dia, um fabricante de queijo da Suíça enviou a proteína em pó do soro de leite, um subproduto da produção de queijo, para o Dr. Bounous pedindo-lhe para investigar sua possível aplicação. Estudos preliminares mostraram que os ratos alimentados com esta proteína do soro de leite apresentaram uma resposta imunológica muito melhor do que ratos alimentados com uma dieta regular. Estudos posteriores confirmaram estes mesmos resultados, inclusive em humanos com câncer ou AIDS.
Conclusão:
A perda de peso continua a ser um problema de saúde pública e um desafio. É claro que o aumento do teor de proteína de uma refeição não só aumenta a saciedade e modula o comportamento alimentar, mas também é o principal mensageiro metabólico para a síntese e a manutenção da massa corporal magra. A maioria da literatura relacionada com a leucina confirma o significado da leucina como um agente anabólico, que é útil para a perda de peso e para a manutenção. O teor de leucina de uma refeição pode ser um fator crítico para determinar a quantidade e qualidade de proteínas necessárias para uma refeição para a estimulação da síntese de proteína muscular e/ou diminuição da degradação muscular, e a manutenção da massa corporal magra e da taxa metabólica. (68)
Nota do Nutricionista:
Podemos concluir que o perfil de aminoácidos da proteína do soro do leite é realmente superior.
Além do excelente percentual de aminoácidos de cadeia ramificada (BCAAs), ainda temos o fornecimento de cisteína ou glutamilcisteína, que contribui para o ganho de massa muscular e para o equilíbrio e fortalecimento do sistema imunológico.
Essa oferta superior de aminoácidos faz o whey protein ser único em termos de benefícios em atividades aeróbicas e anaeróbicas e para a saúde de forma geral.
Referências:
1. Spencer L. Seager, Chemistry for Today 5th ed. 2005 Brooks/ Cole. Pg 335.
2. Cynober, Luca. Metabolic and Therapeutic Aspects of Amino Acids in Clinical Nutrition 2nd ed. CRC Press LLC, 2000 N.W. Corporate Blvd., Boca Raton, Florida 33431 2004. Pg 123.
3. Ziegler, Present Knowledge Nutrition 7th ed. International Life Sciences Institute/ ILSI North America Washington D.C. 20036-4810. pg 76-79.
4. Ziegler, Present Knowledge Nutrition 7th ed. International Life Sciences Institute/ ILSI North America Washington D.C. 20036-4810. pg 72.
5. Ziegler, Present Knowledge Nutrition 7th ed. International L
6. Life Sciences Institute/ ILSI North America Washington D.C. 20036-4810. pg 74.
7. Ziegler, Present Knowledge Nutrition 7th ed. International Life Sciences Institute/ ILSI North America Washington D.C. 20036-4810. pg 67-79, 74.
8. Hargreaves Exercise Metabolism, Human Kinetics Pub Champaign, IL 1995 Pg. 133-143
9. Hargreaves Exercise Metabolism, Human Kinetics Pub Champaign, IL 1995 Pg. 160
10. Hargreaves Exercise Metabolism, Human Kinetics Pub Champaign, IL 1995 Pg. 140
11. Cynober, Luca. Metabolic and Therapeutic Aspects of Amino Acids in Clinical Nutrition 2nd ed. CRC Press LLC, 2000 N.W. Corporate Blvd., Boca Raton, Florida 33431 2004. Pg 460-1.
12. Cynober, Luca. Metabolic and Therapeutic Aspects of Amino Acids in Clinical Nutrition 2nd ed. CRC Press LLC, 2000 N.W. Corporate Blvd., Boca Raton, Florida 33431 2004. Pg. 291-99.
13. Bralley Ph.D., Laboratory Evaluation in Molecular Medicine: Nutrients, Toxicants, and Cell Regulators, The Institute for Advances in Molecular Medicine. Norcross, GA 2001. Pg. 90-91.
14. Talbert, A Guide to Understanding Dietary Supplements. The Haworth Press 10 Alice Street, Binghampton NY. 13904. Pg 125-127.
15. S E Meek, regulation of amino acid exchange and protein dynamics across splanchnic and skeletal muscle beds by insulin in healthy human subjects. doi: 10.2337/diabetes.47.12.1824 Diabetes December 1998 vol. 47 no. 12 1824-1835
16. Changes in basal and insulin and amino acid response of whole body and skeletal muscle proteins in obese men.Guillet C, Delcourt I, Rance M, Giraudet C, Walrand S, Bedu M, Duche P, Boirie Y.J Clin
Endocrinol Metab. 2009 Aug;94(8):3044-50. Epub 2009 May 26.
17. Xiaocun Sun and Michael B Zemel Department of Nutrition, University of Tennessee, 1215 W. Cumberland Avenue, Knoxville, TN 37996-1920, USA Leucine and Calcium Regulate Fat Metabolism and Energy Partitioning in Murine Adipocytes and Muscle Cells
http://www.springerlink.com/content/a24843v7393x1057/
18. Protein metabolism during endurance exercise.Dohm GL, Kasperek GJ, Tapscott EB, Barakat HA.Fed Proc. 1985 Feb;44(2):348-52. Review. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3881290?ordin
alpos=5&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubm
ed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubmed
_RVDocSum.
19. Leucine supplementation and intensive training.Mero A.Sports Med. 1999 Jun;27(6):347-58. Review.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10418071?ordi
nalpos=17&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubmed_RVDocSum
20. Med Sci Sports Exerc. 1987 Oct;19(5 Suppl):S166-71. Protein degradation during endurance exercise and recovery.Dohm GL, Tapscott EB, Kasperek GJ. Department of Biochemistry, School of Medicine, East Carolina University, Greenville, NC 27834.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3316916?ordin
alpos=&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubme
d_ResultsPanel.SmartSearch&log$=citationsensor.
21. Blomstrand E, Eliasson J, Karlsson HK, Köhnke R. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. Department of Surgical Science, Karolinska Institutet, Stockholm, Sweden. eva.blomstrand@gih.se
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16365096?ordi
nalpos=&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubm
ed_ResultsPanel.SmartSearch&log$=citationsensor.
22. Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle.Greiwe JS, Kwon G, McDaniel ML, Semenkovich CF.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001 Sep;281(3):E466-71.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11500301?ordi
nalpos=10&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pu
bmed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pub
med_RVDocSum.
23. Interrelationship between physical activity and branched-chain amino acids.Gleeson M.J Nutr. 2005 Jun;135(6 Suppl):1591S-5S. Review.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15930475?ordi
nalpos=2&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pub
med_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubm
ed_RVDocSum.
24. Ajinomoto Newsletter Amino Acids Link News. May 2006 Vo. 14
25. A role for branched-chain amino acids in reducing central fatigue. Blomstrand E.J Nutr. 2006 Feb;136(2):544S-547S.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16424144?ordi
nalpos=2&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubmed_RVDocSum.
26. Signaling pathways and molecular mechanisms through which branched-chain amino acids mediate translational control of protein synthesis.Kimball SR, Jefferson LS.J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):227S-31S.Review.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16365087?ordinalpos=1&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubmed_RVDocSum.
27. Xiaocun Sun1 and Michael B Zemel1 Department of Nutrition, University of Tennessee, 1215 W. Cumberland Avenue, Knoxville, TN 37996-1920, USA.
Leucine and Calcium Regulate Fat Metabolism and Energy Partitioning in Murine Adipocytes and Muscle Cellshttp://www.springerlink.com/content/a24843v73
93x1057/
28. Protein metabolism during endurance exercise.Dohm GL, Kasperek GJ, Tapscott EB, Barakat HA.Fed Proc. 1985 Feb;44(2):348-52. Review.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3881290.
29. Chaitow, D.O., Amino Acid In Therapy, Healing Arts Press one Park St. Rochester, VT 05767 1988. Pg. 51-52.
30. Erdmann Ph.D. The Amino Revolution The Breakthrough Program That Will Change The Way Fee, Fireside Simon & Schuster Building 1230 Avenue of the Americans New York NY. 10020. 1989 Pg 42-49.
31. 1: J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):264S-8S. Links Branched-chain amino acids as fuels and anabolic signals in human muscle.Rennie MJ, Bohé J, Smith K, Wackerhage H, Greenhaff P.Medical Sciences, University of Aberdeen, Aberdeen AB24 3FX, UK. michael.rennie@nottingham.ac.uk
32. ;J Nutr. 2006 Jan;136(1 Suppl):319S-23S. Links Potential importance of leucine in treatment of obesity and the metabolic syndrome.Layman DK, Walker DA.Division of Nutritional Sciences, University of Illinois, Urbana, IL 16801, USA. dlayman@uiuc.edu
33. A snack enriched with oral branched-chain amino acids prevents a fall in albumin in patients with liver cirrhosis undergoing chemoembolization for hepatocellular carcinoma.Takeshita S, Ichikawa T, Nakao K, Miyaaki H, Shibata H, Matsuzaki T, Muraoka
T, Honda T, Otani M, Akiyama M, Miuma S, Ozawa E, Fujimito M, Eguchi K. Nutr Res. 2009 Feb;29(2):89-93.
34. J Nutr. 2007 Sep;137(9):2074-9.Links Acute oral leucine administration stimulates protein synthesis during chronic sepsis through enhanced association of eukaryotic initiation factor 4G with eukaryotic initiation factor 4E in rats.Vary TC.Department of Cellular and Molecular Physiology, Pennsylvania State University, College of Medicine, Hershey, PA 17033, USA. tvary@psu.edu
35. Am J Clin Nutr. 2006 Sep;84(3):623-32. Links Coingestion of protein and leucine stimulates muscle protein synthesis rates to the same extent in young and elderly lean men.Koopman R, Verdijk L, Manders RJ, Gijsen AP, Gorselink M, Pijpers E, Wagenmakers AJ,
van Loon LJ.Department of Human Biology, Maastricht University, Maastricht, Netherlands. r.koopman@hb.unimaas.nl
36. Long-term leucine supplementation does not increase muscle mass or strength in healthy elderly men.Verhoeven S, anschoonbeek K, Verdijk LB, Koopman R, Wodzig WK, Dendale P, van Loon
LJ.Am J Clin Nutr. 2009May;89(5):1468-75. Epub 2009 Mar 25.
37. 2006 American Society for Nutrition J. Nutr. 136:333S-336S, January 2006 Branched-Chain Amino Acids: Metabolism, Physiological Function and Application: Session IV Symposium on
Branched-Chain Amino Acids: Conference Summary1, 2 Luc Cynober*,3 and Robert A. Harris ,2 Biochemistry Laboratory, Hôtel-Dieu Hospital, AP-HP and Biological Nutrition Laboratory, Paris, France and Department of Biochemistry and Molecular Biology,
Indiana University School of Medicine, Indianapolis,INTo whom correspondence should be addressed. Email:solange.ngon@htd.ap-hop-paris.fr
38. "Branched-Chain Amino Acid Supplementation During Trekking at High Altitude", Schena, F., et al, European Journal of Applied Physiology, 1992;65:394-398.
39. "Effects of Branched-Chain Amino Acids and Carbohydrate on Fatigue During Intermittent, High Intensity Running," Davis JM, et al, Int J Sports Med, 1999;20:309-314. http://www.vitasearch.com/get-clp-summary/23358
40. Leucine. Reference: "Leucine Supplementation and Intensive Training," Mero A, Sports Med, June, 1999;27(6):347-358. ...
http://search.vitasearch.com/search?q=leucine+suppleme
ntation+and+intensive+training+&restrict=Summaries&si
te=CP&filter=0&output=xml_no_dtd&client=CP&proxy
stylesheet=CP&getfields=*&oe=UTF-8
41. "Effect of Branch-Chain Amino Acid Supplementation on the Exercise Induced Change in Aromatic Amino Acid Concentration in Human Muscle", Blomstrand, E. and Newsholme, E.A., ACTA Physiol
Scand, 1992;146:293-298. http://www.vitasearch.com/get-
clp-summary/10597.
42. "Branched-chain amino acids supplementation attenuates the accumulation of blood lactate dehydrogenase during distance running," Koba T, Hamada K, et al, J Sports Med Phys Fitness, 2007; 47(3): 316-322. (Address: Saga Nutraceuticals Research Institute, Otsuka Pharmaceutical Co. Ltd., Saga, Japan. E-mail:
koichiro_hamada@research.otsuka.co.jp ).
http://www.vitasearch.com/get-clp-summary/36569
43. "Oral branched-chain amino acid supplementation improves the oxidized/reduced albumin ratio in patients with liver cirrhosis," Fukushima H, Miwa Y, et al, Hepatol Res, 2007 Jun 15 [Epub ahead of print]. (Address: Department of Internal Medicine, Gifu University Graduate School of Medicine, Gifu, Japan). http://www.vitasearch.com/get-clp- summary/36445.
44. Donato J Jr, Pedrosa RG, Cruzat VF, Pires IS, Tirapegui J. Effects of leucine supplementation on the body composition and protein status of rats submitted to food restriction. Nutrition. 2006 May;22(5):520-7. PMID:16600817.
45. Cota D, Proulx K, Smith KA, Kozma SC, Thomas G, Woods SC, Seeley RJ. Hypothalamic mTOR signaling regulates food intake. Science. 2006 May 12;312(5775):927-30. PMID: 16690869.
46. Lynch CJ, Gern B, Lloyd C, Hutson SM, Eicher R, Vary TC. Leucine in food mediates some of the postprandial rise in plasma leptin concentrations. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006 Sep;291(3):E621-30. Epub 2006 Apr 25. PMID: 16638821. PDF
47. Layman DK. The role of leucine in weight loss diets and glucose homeostasis. J Nutr. 2003 Jan;133(1):261S-267S. PMID: 12514305. PDF
48. Zhang Y, Guo K, LeBlanc RE, Loh D, Schwartz GJ, Yu YH. Increasing dietary leucine intake reduces diet-induced obesity and improves glucose and cholesterol metabolism in mice via multimechanisms. Diabetes. 2007 Jun;56(6):1647-54. Epub 2007 Mar 14. PubMed PMID: 17360978. PDF
49. Glynn EL, Fry CS, Drummond MJ, Timmerman KL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Excess leucine intake enhances muscle anabolic signaling but not net protein anabolism in young men and women. J Nutr. 2010 Nov;140(11):1970-6. PMID: 20844186. PDF
50. Luiking YC, Deutz NE, Memelink RG, Verlaan S, Wolfe RR. Postprandial muscle protein synthesis is higher after a high whey protein, leucine-enriched supplement than after a dairy-like product in healthy older people: a randomized controlled trial. Nutr J. 2014 Jan 22;13:9. PMID: 24450500. PDF
51. Reitelseder S, Agergaard J, Doessing S, Helmark IC, Lund P, Kristensen NB,Frystyk J, Flyvbjerg A, Schjerling P, van Hall G, Kjaer M, Holm L. Whey and casein labeled with L-[1-13C]leucine and muscle protein synthesis: effect of resistance exercise and protein ingestion. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011 Jan;300(1):E231-42. PMID:21045172. PDF
52. Churchward-Venne TA, Breen L, et al. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. Am J Clin Nutr. 2014 Feb;99(2):276-86. PMID: 24284442.
53. Koopman R, Verdijk LB, Beelen M, Gorselink M, Kruseman AN, Wagenmakers AJ, Kuipers H, van Loon LJ. Co-ingestion of leucine with protein does not further augment post-exercise muscle protein synthesis rates in elderly men. Br J Nutr. 2008 Mar;99(3):571-80. PMID: 17697406.
54. Leenders M, Verdijk LB, van der Hoeven L, et al. Prolonged leucine supplementation does not augment muscle mass or affect glycemic control in elderly type 2 diabetic men. J Nutr. 2011 Jun;141(6):1070-6. PMID:21525248. PDF
55. Verhoeven S, Vanschoonbeek K, Verdijk LB, Koopman R, Wodzig WK, Dendale P, van Loon LJ. Long-term leucine supplementation does not increase muscle mass or strength in healthy elderly men. Am J Clin Nutr. 2009 May;89(5):1468-75. PMID: 19321567. PDF
56. Koopman R, Verdijk L, Manders RJ, et al. Co-ingestion of protein and leucine stimulates muscle protein synthesis rates to the same extent in young and elderly lean men. Am J Clin Nutr. 2006 Sep;84(3):623-32.PMID:16960178.
57. Zemel MB, Bruckbauer A. Effects of a leucine and pyridoxine-containing nutraceutical on body weight and composition in obese subjects. Diabetes Metab Syndr Obes. 2013 Aug 23;6:309-15. PubMed PMID: 24003309. PDF
58. Zemel MB, Bruckbauer A. Effects of a leucine and pyridoxine-containing nutraceutical on fat oxidation, and oxidative and inflammatory stress in overweight and obese subjects. Nutrients. 2012 Jun;4(6):529-41. PubMed PMID: 22822451. PDF
59. Deibert P, König D, Schmidt-Trucksaess A, et al. Weight loss without losing muscle mass in pre-obese and obese subjects induced by a high-soy-protein diet. Int J Obes Relat Metab Disord. 2004 Oct;28(10):1349-52. PMID:15303108.
[60] Westcott W, Varghese J, DiNubile N, et al. Exercise and Nutrition More Effective than Exercise Alone for Increasing Lean Weight and Reducing Resting Blood Pressure. Journal of Exercise Physiology Online. 2011, 14(4).PDF
61. Pasiakos SM. Exercise and amino acid anabolic cell signaling and the regulation of skeletal muscle mass. Nutrients. 2012 Jul;4(7):740-58. PMID: 22852061. PDF
62. Mero A. Leucine supplementation and intensive training. Sports Med. 1999 Jun;27(6):347-58. PMID:10418071.
63. Glynn EL, Fry CS, Drummond MJ, Timmerman KL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Excess leucine intake enhances muscle anabolic signaling but not net protein anabolism in young men and women. J Nutr. 2010 Nov;140(11):1970-6. PMID: 20844186. PDF
64. Layman DK, Boileau RA, Erickson DJ, et al. A reduced ratio of dietary carbohydrate to protein improves body composition and blood lipid profiles during weight loss in adult women. J Nutr. 2003 Feb;133(2):411-7. PMID:12566476.
65. Layman DK, Evans E, Baum JI, Seyler J, Erickson DJ, Boileau RA. Dietary protein and exercise have additive effects on body composition during weight loss in adult women. J Nutr. 2005 Aug;135(8):1903-10. PMID:16046715.
66. Westcott W, Varghese J, DiNubile N, et al. Exercise and Nutrition More Effective than Exercise Alone for Increasing Lean Weight and Reducing Resting Blood Pressure. Journal of Exercise Physiology Online. 2011, 14(4).PDF
67. http://www.physicians.shaklee.com/displayContent.htm?fileName=weight_loss.xml§ionName=shakScience.
68. Bounous G. Whey protein concentrate (WPC) and glutathione modulation in cancer treatment. Anticancer Res. 2000 Nov-Dec;20(6C):4785-92.
69. Bounous G., Gold P. 1991. The biological activity of undenatured dietary whey proteins: role of glutathione. Clin Invest Med.Aug;14(4):296-309.
70. Layman DK. Free Full Text The role of leucine in weight loss diets and glucose homeostasis. J Nutr. 2003 Jan;133(1):261S-267S. Review.