AMINOÁCIDOS E METABOLISMO MUSCULAR
- Wu G.; “Amino Acids: Metabolism, Functions, and Nutrition” Amino Acids 2009;37:1-1.
- Leenders, M.; van Loon, L.J.C.; “Leucine as a Pharmaconutrient to Prevent and Treat Sarcopenia and Type 2 Diabetes”Nutrition in Clin Care 2011;69:675-689.
- Thomson, R.L.; “Protein Hydrolysates and Tissue Repair” Nutrition Research Reviews 2011;24:191-197.
- Yoshizawa, F.;”New Therapeutic Strategy for Amio Acid Medicine: Notable Functions of Branched Chain Amino Acids as Biological Regulators” J Pharmacol Sci 2011;doi:1254/jphs.11R05FM.
Artigo editado por Márcia Zimmerman, CN.
Artigo traduzido pelo Nutricionista Reinaldo José Ferreira – CRN 6141
reinaldonutri@gmail.com
www.suplementacaoesaude.blogspot.com
Os aminoácidos são definidos como substâncias orgânicas contendo um grupo “amino” e um grupo “ácido”.
Está é uma descrição simples que se contradiz com a diversidade de suas funções e propriedades bioquímicas.
A forma, função e propriedades dos aminoácidos são baseadas em diferenças únicas de sua estrutura molecular. Conseqüentemente, não existem dois aminoácidos que possuam precisamente as mesmas propriedades ou funções.
Todos os 21 aminoácidos e seus metabólitos são necessários para a fisiologia e função normal das células.
O metabolismo anormal dos aminoácidos prejudica a homeostase de todo o corpo, prejudica o crescimento e desenvolvimento, e pode eventualmente causar a morte. Os aminoácidos são agrupados em oito “nutricionalmente essenciais” dois “condicionalmente esenciais,”e onze que são considerados não essenciais porque nosso corpo pode fabricá-los. Entretanto, este último grupo pode ser essencial sob certas condições.
Neste artigo o foco principal é no metabolismo muscular e os aminoácidos mais associados com o crescimento, manutenção, reparo e eficiência funcional. O tecido muscular representa aproximadamente metade da massa corporal em indivíduos jovens.
É o maior reservatório de peptídeos (conjunto 2 ou 3 aminoácidos) e de aminoácidos livres em nosso corpo. Na idade de 75 a 80 anos, a massa muscular magra diminui cerca de 25%. Os pesquisadores afirmam que para construir, manter, reparar ou restaurar a massa muscular precisamos de proteína de alta qualidade e da suplementação com peptídeos e aminoácidos livres.
Proteína Hidrolisada
Uma proteína hidrolisada de alta qualidade consiste tipicamente em dipeptídeos e tripeptídeos, enzimaticamente produzidas a partir do whey. Têm sido usadas extensivamente para promover a cicatrização de feridas e o dano tecidual. Os estudos indicam que a proteína hidrolisada melhora a recuperação do exercício, previne a dor muscular e melhora a performance.
A proteína do soro do leite hidrolisada proporciona um estímulo à síntese de proteína muscular a um nível muito superior quando comparada com a caseína ou com a soja. O whey possui naturalmente altas quantidades de BCAAs e isso explica seu alto potencial para o aumento da musculatura. Impulsos adicionais no crescimento muscular podem ser alcançados pela adição de uma mistura equilibrada de BCAAs na forma livre. Isto pode ser usado especialmente para evitar o catabolismo muscular como também em idosos que já não possuem uma boa eficiência na digestão e assimilação de proteínas.
Aminoácidos de Cadeia Ramificada:
Os BCAAs (leucina, isoleucina e valina) são nutricionalmente essenciais, isto significa que eles devem ser obtidos através da dieta.
Eles recebem o nome de cadeia ramificada pela forma única que sua cadeia terminal de carbono se ramifica em duas “pernas”. Os BCAAs são os mais abundantes dos aminoácidos essenciais.
Além de formadores de proteína, os BCAAs contribuem para o metabolismo energético durante o exercício. Despido de sua parte amino, eles podem ser usados como substrato energético no lugar dos carboidratos e gorduras. Eles agem como moléculas reguladoras que modulam várias funções celulares.
Individualmente os BCAAs parecem atuar com diferentes sinais nutricionais em nosso corpo.
A Isoleucina e a valina compartilham a função da regulação metabólica com a insulina, enquanto a Leucina e a Isoleucina atuam na função regulatória no metabolismo dos lipídeos.
A Leucina foi identificada como um “fármaco nutriente para prevenção e tratamento da sarcopenia (perda de massa muscular), como também no tratamento de diabetes tipo 2. O envelhecimento é acompanhado por um progressivo declínio na massa e força muscular, ou sarcopenia. As pesquisas mostram que a suplementação com leucina pode ser um método efetivo para prevenir ou reverter a perda progressiva de massa muscular que ocorre no envelhecimento. A leucina estimula a secreção de insulina pelo pâncreas, e portanto reduz a glicose sanguínea. Isto também regula o turnover protéico (síntese e degradação de proteínas) e a resposta imune.
A Isoleucina previne a elevação da glicose sanguínea e isso indica que ocorre uma melhor absorção de glicose pela musculatura.
A insulina tem uma ação anabólica no metabolismo das proteínas, estimulando a síntese de proteínas e inibindo sua degradação. A isoleucina possui uma função regulatória no metabolismo da glicose, similar à insulina. A Glutamina e a Alanina são sintetizadas a partir da Isoleucina e isso mantém um equilíbrio entre os BCAAs.
A valina suporta a produção de energia no músculo, fornecendo glicose extra para a produção de energia durante a atividade física intensa. Esse processo também ajuda a remover o excesso de nitrogênio potencialmente tóxico do fígado, e transportá-lo para outros tecidos corporais que necessitam de nitrogênio.
A valina, juntamente com os outros BCAAs, pode ser útil no tratamento de danos hepáticos e da vesícula biliar. Ela também ajuda a manter o bom funcionamento do cérebro.
O treinamento pesado para construção muscular deve sempre considerar a suplementação com BCAAs. A proporção específica entre os três BCAAs sugeridas pelos estudos é a seguinte: 2 partes de leucina para 1 parte de isoleucina e valina; algumas fórmulas apresentam um conteúdo maior de Leucina (3 para 1).
COMPLEMENTO:
- RENNIE, M.J.; TIPTON, K.D. Protein and amino acid metabolism during and after exercise and the effects of nutrition. Annu. Rev. Nutr., v.20, p.457-483, 2000.
-SHIMOMURA, Y.; YAMAMOTO, Y.; BAJOTTO, G.; SATO, J.; MURAKAMI, T.; SHIMOMURA, N.; KOBAYASHI, H.; MAWATARI, K. Nutraceutical effects of branched-chain amino acids on skeletal muscle. J. Nutr.,
v.136, n.2, p.529S-532S, 2006a.
- ROGERO, M.M.; TIRAPEGUI, J. Aspectos atuais sobre glutamina, atividade física e sistema imune. Rev. Bras. Cien. Farm., v.36, n.2, p.201-212, 2000.
Exercício de força, balanço proteico muscular e
aminoácidos de cadeia ramificada:
A hipertrofia muscular ocorre apenas a partir do saldo de síntese de proteínas, ou seja, quando a síntese proteica muscular excede a degradação proteica muscular. É notório que o exercício, especialmente o exercício de força, tem profundo efeito sobre o metabolismo proteico muscular, frequentemente resultando em crescimento muscular. Agudamente, o exercício de força pode resultar em melhora do balanço proteico muscular (síntese – degradação); porém, na ausência da ingestão de alimentos, o balanço ainda permanece negativo. Portanto, os efeitos interativos entre o exercício de força e as diferentes estratégias nutricionais devem ser considerados no estudo do metabolismo proteico muscular.
Nesse contexto, verifica-se que a ingestão de aminoácidos isoladamente aumenta a taxa de síntese proteica muscular. Contudo, o mais potente iniciador dessa síntese é a combinação de exercício de
força com aumento da disponibilidade de aminoácidos.
A ingestão de uma mistura de aminoácidos ou de um hidrolisado de proteínas após uma sessão de exercício de força estimula a taxa de síntese proteica no músculo humano e promove balanço proteico muscular positivo. Diferentes teorias tentam explicar a ocorrência desse efeito, como o aumento da disponibilidade de aminoácidos promovendo o aumento do transporte dos mesmos, para dentro da célula muscular o que estimula a síntese proteica. Outra possibilidade é que esse efeito decorre de um grupo de aminoácidos, como os ACR (aminoácidos de cadeia ramificada) , ou de um único aminoácido, como a leucina.
No que concerne à leucina, esta aumenta a fosforilação de proteínas envolvidas na regulação da síntese proteica, incluindo a p70S6k e a 4E-BP1, no músculo esquelético de humanos.
Aliado a esse fato, observa-se que a atividade da p70S6k induzida pelo exercício correlaciona-se com o aumento da massa muscular após seis semanas de treinamento de força.
Desse modo, alterações na fosforilação da p70S6k no músculo
esquelético pós-exercício podem refletir em ativação de vias de sinalização, as quais podem responder pelo aumento da síntese proteica durante a fase inicial da recuperação pós exercício.
Esse fato é relevante, uma vez que a ingestão de leucina aumenta a fosforilação de proteínas envolvidas na regulação da síntese proteica muscular, incluindo a p70S6k.
Foi verificado que a adição de leucina em bebida contendo hidrolisado proteico e carboidratos, promove uma maior estimulação da síntese
proteica corporal total após a realização de uma sessão de exercício de força quando comparada à ingestão de carboidrato ou de carboidrato com hidrolisado proteico.
Além disso, a ingestão combinada de carboidrato, hidrolisado proteico e leucina aumentou a síntese proteica muscular em relação à ingestão isolada de carboidrato. Os resultados desse estudo indicam que a adição de leucina na forma livre em combinação com proteínas e carboidratos representa uma estratégia efetiva na promoção do
anabolismo proteico muscular pós-exercício de força.
Foram investigados os efeitos do exercício de força isolado ou em combinação com a ingestão oral de ACR sobre a fosforilação da p70S6k no músculo esquelético. Sete indivíduos executaram uma sessão de exercício de força (músculo quadríceps; 4 x 10 repetições;
80% de uma repetição máxima) em duas condições, ou seja, com a ingestão de solução contendo ACR (45% leucina, 30% valina e 25% isoleucina) ou placebo (água flavorizada) durante e após o exercício. A ingestão de ACR acarretou no aumento da concentração plasmática dos três ACR durante o exercício e o período de recuperação
(2 horas). O exercício de força promoveu significativo aumento da fosforilação da p70S6k, que persistiu 1 e 2 horas pós-exercício, enquanto a ingestão com ACR aumentou 3,5 vezes a fosforilação da p70S6k durante a recuperação.
Além disso, a fosforilação da proteína ribossomal S6 – substrato da p70S6k – foi aumentada durante o período de recuperação pós-exercício de força apenas no grupo que ingeriu ACR. Desse modo, ACR – ingeridos durante e após o exercício de força – podem aumentar a síntese protéica no músculo esquelético pós-exercício de força por meio da cascata de sinalização dependente da p70S6k.
Lesão muscular induzida pelo exercício físico e
aminoácidos de cadeia ramificada:
Doze mulheres saudáveis foram investigadas sobre os efeitos da suplementação com ACR (Aminoácidos de cadeia ramificada) sobre a dor muscular de início tardio (DMIT) e a fadiga muscular induzidas pelo exercício. A composição das soluções testes utilizadas foi: (i) solução ACR (200 mL) que continha 5,5 g de ACR (isoleucina:leucina:valina = 1:2,3:1,2); e (ii) solução placebo (200 mL) contendo 5,5 g de dextrina em substituição aos ACR. Na manhã do exercício físico, os indivíduos ingeriram a solução de ACR (0,1 g/kg de peso) ou a solução de dextrina (0,1 g/kg de peso) 15 minutos antes do exercício de agachamento, que consistiu em 7 séries, de 20 agachamentos/série, com 3 minutos de intervalo entre cada série. Durante cada série, os agachamentos foram realizados a cada 2 segundos.
A dor muscular foi maior nos 2º e 3º dias no grupo placebo, indicando a ocorrência de DMIT. Contudo, apesar da DMIT também ter ocorrido no grupo suplementado com ACR, o pico de dor ocorreu apenas no 2º dia e foi significativamente menor em relação àquele observado no grupo controle.
A DMIT entre o 3º e o 5º dias foi também significativamente menor no grupo ACR em comparação ao grupo placebo.
Portanto, os resultados obtidos nesse estudo demonstram que
a ingestão de 5 g de ACR previamente ao exercício físico pode
reduzir a DMIT e a fadiga muscular por diversos dias pós exercício.
Dentre os possíveis mecanismos relacionados a esses resultados destacam-se a possibilidade dos ACR atenuarem a degradação proteica pós-exercício e o fato da leucina poder estimular a síntese proteica muscular.
Num outro estudo foi avaliado o efeito da suplementação com ACR sobre a concentração sérica de creatina quinase (CK) e lactato desidrogenase (LDH) – parâmetros indicativos de lesão muscular – após a realização de exercício prolongado. Para tanto, 16 homens foram distribuídos em dois grupos, sendo um grupo suplementado com 12 g de ACR por dia, durante 14 dias, juntamente com a dieta normal, e um grupo controle (dieta normal apenas). O teste de exercício físico foi realizado no 7º dia do estudo e consistiu de exercício de ciclismo realizado em ciclo ergômetro, em intensidade de aproximadamente 70% VO2max. As amostras de sangue foram coletadas uma semana antes do teste (ciclismo) e 1, 2, 3 e 4 horas, 1, 3, 5 e 7 dias após o exercício. Os valores basais de CK e LDH não diferiram entre os grupos 7 dias previamente ao teste.
Contudo, verificou-se significativo aumento entre os valores pré-exercício e pós-exercício para LDH e CK até 5 dias após o exercício. Cabe ressaltar que a suplementação com ACR, significativamente, reduziu essa alteração na concentração de LDH entre 2 h e 5 dias
pós-exercício e de CK entre 4 h e 5 dias pós-exercício, o que indica que a suplementação com ACR pode reduzir a lesão muscular associada com o exercício de endurance.
Exercício de endurance, imunocompetência e aminoácidos de cadeia ramificada:
O sistema imune é influenciado agudamente, e em menor extensão, cronicamente, pelo exercício. Dados epidemiológicos e experimentais sugerem que o exercício moderado aumenta a imunocompetência, enquanto que durante o treinamento intenso e após um evento competitivo ocorre aumento da incidência de infecções do trato respiratório superior (ITRS) em atletas. O exercício intenso e prolongado está associado com temporária imunossupressão
que afeta macrófagos, neutrófilos e linfócitos.
Os mecanismos envolvidos não estão completamente elucidados, porém são multifatoriais, incluindo ações hormonais – por exemplo,
catecolaminas e cortisol –, inibição da síntese de citocinas por macrófagos e linfócitos T e diminuição da concentração plasmática de glutamina, que é o aminoácido livre mais abundante no plasma e no tecido muscular, e é utilizado em altas taxas por células de divisão rápida, incluindo leucócitos, para fornecer energia e favorecer a biossíntese de nucleotídeos. Uma vez que o exercício prolongado e intenso causa diminuição das concentrações plasmática e muscular
de glutamina, esse fato pode repercutir sobre a imunocompetência do atleta, aumentando a incidência de ITRS.
Os ACR podem atuar como precursores da síntese de glutamina no tecido muscular. Esses aminoácidos fornecem grupamentos amino em reações de transaminação, as quais acarretam na formação de glutamato que, posteriormente, na reação catalisada pela enzima glutamina sintetase, participa da síntese de glutamina. Nesse contexto, alguns estudos têm avaliado a efetividade da suplementação com ACR para manter a concentração plasmática de glutamina e modificar a resposta imune frente ao exercício de endurance exaustivo.
No que concerne ao estudo do efeito da suplementação com ACR durante o exercício exaustivo sobre a concentração plasmática de glutamina, os pesquisadores avaliaram o efeito da suplementação com ACR (4 bebidas, contendo 4 g de ACR diluídos em 100 mL em cada bebida, totalizando 16 g de ACR), que foi oferecida após percorridos 10,5 km, 20,5 km, 32,5 km e 37,5 km ao longo de uma maratona (42,2 km) para indivíduos saudáveis.
A suplementação com ACR promoveu aumento da concentração plasmática de ACR, ao mesmo tempo em que manteve a concentração plasmática de glutamina ao final da maratona. Por outro lado, o grupo placebo teve redução significativa da concentração plasmática de glutamina (16%) e de ACR (18%). Avaliando o efeito da suplementação com ACR sobre a resposta imune e a concentração plasmática de glutamina de triatletas, os quais realizaram um triatlo olímpico (natação 1,5 Km, ciclismo 40 km e corrida 10 Km). Os indivíduos foram distribuídos em grupo placebo ou grupo suplementado com ACR 30 dias antes da realização do triatlo. A suplementação com ACR (6 g/dia; leucina 60%, valina 20% e isoleucina 20%) foi ingerida durante os 30 dias que antecederam o triatlo. Uma dose de 3 g de ACR foi ingerida 30 minutos antes do triatlo, bem como uma dose de 3 g de ACR foi ingerida, pela manhã,
durante os sete dias posteriores à realização do triatlo. Os autores verificaram que a concentração plasmática de glutamina após o triatlo foi mantida em relação aos valores basais no grupo suplementado com ACR, enquanto houve diminuição significativa no grupo placebo após o triatlo.
Quanto à resposta imune, o grupo suplementado apresentou maior síntese in vitro de interleucina (IL)-1, IL-2, fator de necrose tumoral (TNF) e interferon (IFN) a partir de células mononucleares do sangue periférico estimuladas com mitógenos, no momento pós-triatlo, em relação ao grupo placebo. Além disso, a suplementação com ACR promoveu maior capacidade de proliferação de linfócitos obtidos do sangue periférico, quando estimulados com mitógenos, em relação ao grupo placebo tanto antes quanto após o triatlo.
Paralelamente a esses efeitos, esse estudo também demonstrou
redução da incidência de sintomas de infecção (34%) reportada pelos atletas suplementados com ACR no decorrer do período de suplementação – 30 dias antes e na semana posterior ao triatlo.
Desse modo, verifica-se que a manutenção da concentração
plasmática de glutamina por meio da suplementação com ACR apresenta efeitos benéficos sobre a imunocompetência de atletas.
